Transporteur TRAP
| Pfam | PF03480 |
|---|---|
| Clan Pfam | CL0177 |
| InterPro | IPR018389 |
| TCDB | 2.A.56 |
| Pfam | PF06808 |
|---|---|
| Clan Pfam | CL0182 |
| InterPro | IPR010656 |
| TCDB | 2.A.56 |
Les transporteurs TRAP (de l'anglais Tripartite ATP-independent periplasmic transporters, littéralement « transporteurs périplasmiques tripartites indépendants de l'ATP ») sont une grande famille de transporteurs présents chez les bactéries et les archées mais pas chez les eucaryotes et qui semblent spécialisés dans l'absorption d'acides organiques ou de molécules apparentées contenant un groupe carboxylate –COO– ou sulfonate –SO3–. Ils ont la particularité d'utiliser une protéine de liaison au substrat (SBP, ou Substrate-Binding Protein) en combinaison avec un transporteur secondaire.
La plupart des substrats des transporteurs TRAP sont des acides organiques[1]. Il s'agit par exemple de dicarboxylates en C4 tels que le succinate, le malate et le fumarate[2], des cétoacides tels que le pyruvate et l'α-cétobutyrate[3],[4] et d'un ose acide de la famille des acides sialiques comme l'acide N-acétyl neuraminique[5]. On trouve également d'autres substances, comme l'ectoïne et l'hydroxyectoïne, des osmoprotecteurs, et le pyroglutamate[1].
Structure et fonctionnement modifier
Tous les transporteurs TRAP connus contiennent trois domaines protéiques. Il s'agit de la protéine de liaison au soluté (SBP), du petit domaine membranaire et du grand domaine membranaire. À la suite de la nomenclature du premier transporteur TRAP caractérisé, le transporteur DctPQM, ces sous-unités sont généralement désignées respectivement par P, Q et M[1]. Environ 10 % des transporteurs TRAP présentent des fusions naturelles entre les deux composants protéiques membranaires ; le gène fusionné a été appelé siaQM dans le cas du transporteur TRAP spécifique de l'acide sialique de Haemophilus influenzae, qui a été particulièrement étudié. La grande sous-unité M devrait avoir 12 hélices transmembranaires tandis que la petite sous-unité Q devrait en avoir 4, les protéines QM fusionnées devant en avoir vraisemblablement 17[1].
Les transporteurs TRAP partagent certaines similitudes avec les transporteurs ABC en ce que le substrat du transporteur est initialement reconnu en dehors de la membrane plasmique, en l'occurrence par la protéine de liaison au soluté (SBP) dans le cas des transporteurs TRAP. Chez les bactéries à Gram négatif, la SBP est généralement libre dans le périplasme et exprimée abondamment par rapport aux domaines membranaires[2]. Chez les bactéries à Gram positif et les archées, la SBP est liée à la membrane plasmique. Dans les deux cas, la SBP se lie au substrat, généralement avec une faible affinité[1], ce qui provoque un changement conformationnel important dans la protéine, semblable au mouvement de fermeture d'une dionée attrape-mouche. Le substrat piégé dans le périplasme est ensuite acheminé vers les domaines membranaires du transporteur, qui utilisent le gradient électrochimique pour ouvrir la SBP, en extraire le substrat et propulser ce dernier vers le cytosol à travers la membrane plasmique. Dans le cas du transporteur TRAP SiaPQM, qui a été étudié sous une forme in vitro entièrement reconstituée, l'absorption utilise un gradient d'ions sodium Na+ et non un gradient de protons H+[6]. Ce transporteur présente également la caractéristique, unique pour un transporteur secondaire, de ne pouvoir catalyser un transport bidirectionnel, car la SBP impose que le mouvement du substrat se déroule uniquement dans le sens de l'absorption vers la cellule[6].
Notes et références modifier
- (en) Christopher Mulligan, Marcus Fischer et Gavin H. Thomas, « Tripartite ATP-independent periplasmic (TRAP) transporters in bacteria and archaea », FEMS Microbiology Reviews, vol. 35, no 1, , p. 68-86 (PMID 20584082, DOI 10.1111/j.1574-6976.2010.00236.x, lire en ligne)
- (en) J. A. Forward, M. C. Behrendt, N. R. Wyborn, R. Cross et D. J. Kelly, « TRAP transporters: a new family of periplasmic solute transport systems encoded by the dctPQM genes of Rhodobacter capsulatus and by homologs in diverse gram-negative bacteria », Journal of Bacteriology, vol. 179, no 17, , p. 5482-5493 (PMID 9287004, PMCID 179420, DOI 10.1128/jb.179.17.5482-5493.1997, lire en ligne)
- (en) Gavin H. Thomas, Thomas Southworth, Maria Rocio León-Kempis, Andrew Leech et David J. Kelly, « Novel ligands for the extracellular solute receptors of two bacterial TRAP transporters », Microbiology, vol. 152, no 1, , p. 187-198 (PMID 16385129, DOI 10.1099/mic.0.28334-0, lire en ligne)
- (en) Rafael Pernil, Antonia Herrero et Enrique Flores, « A TRAP Transporter for Pyruvate and Other Monocarboxylate 2-Oxoacids in the Cyanobacterium Anabaena sp. Strain PCC 7120 », Journal of Bacteriology, vol. 192, no 22, , p. 6089-6092 (PMID 20851902, PMCID 2976462, DOI 10.1128/JB.00982-10, lire en ligne)
- (en) Emmanuele Severi, Gaynor Randle, Polly Kivlin, Kate Whitfield, Rosie Young, Richard Moxon, David Kelly, Derek Hood et Gavin H. Thomas, « Sialic acid transport in Haemophilus influenzae is essential for lipopolysaccharide sialylation and serum resistance and is dependent on a novel tripartite ATP‐independent periplasmic transporter », Molecular Microbiology, vol. 58, no 4, , p. 1173-1185 (PMID 16262798, DOI 10.1111/j.1365-2958.2005.04901.x, lire en ligne)
- (en) Christopher Mulligan, Eric R. Geertsma, Emmanuele Severi, David J. Kelly, Bert Poolman et Gavin H. Thomas, « The substrate-binding protein imposes directionality on an electrochemical sodium gradient-driven TRAP transporter », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 6, , p. 1778-1783 (PMID 19179287, PMCID 2644114, DOI 10.1073/pnas.0809979106, JSTOR 40421673, Bibcode 2009PNAS..106.1778M, lire en ligne)
