Caspase 10
| Caspase 10 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CASP10 | |
| N° EC | 3.4.22.63 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 2q33.1 | |
| Masse moléculaire | 58 951 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 521 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La caspase 10 est une protéase à cystéine de la famille des caspases. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour la séquence Leu-Gln-Thr–Asp-|-Gly. Elle est codée chez l'homme par le gène CASP10[2], situé sur le chromosome 2. L'épissage alternatif de l'ARN messager issu du gène de la caspase 10 produit trois variantes de transcription qui sont traduits en plusieurs isoformes distinctes[3].
L'activation séquentielle des caspases joue un rôle central dans la réalisation de l'apoptose cellulaire. Ces caspases sont présentes dans la cellule sous la forme de proenzymes qui subissent un clivage protéolytique par d'autres caspases au niveau de résidus d'aspartate conservés pour produire deux sous-unités, une grande et une petite, qui forment un hétérotétramère constitué de deux hétérodimères. La procaspase 10 est ainsi clivée par la caspase 8 pour donner la forme enzymatiquement active, laquelle clive à son tour la caspase 3 et la caspase 7.
Notes et références modifier
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) T. Fernandes-Alnemri, R. C. Armstrong, J. Krebs, S. M. Srinivasula, L. Wang, F. Bullrich, L. C. Fritz, J. A. Trapani, K. J. Tomaselli, G. Litwack et E. S. Alnemri, « In vitro activation of CPP32 and Mch3 by Mch4, a novel human apoptotic cysteine protease containing two FADD-like domains », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 93, no 15, , p. 7464-7469 (PMID 8755496, PMCID 38767, DOI 10.1073/pnas.93.15.7464, lire en ligne)
- (en) « CASP10 caspase 10, apoptosis-related cysteine peptidase [ Homo sapiens (human) ] », sur National Center for Biotechnology Information (consulté le )
