Une triple hélice est un faisceau de trois hélices coaxiales translatées l'une par rapport à l'autre. Dans une telle configuration, les trois hélices conservent la même distance par rapport à l'axe central. Une hélice est caractérisée par son pas, son diamètre et son orientation droite ou gauche. Par définition, une triple hélice est dite droite si elle tourne dans le sens des aiguilles d'une montre en avançant le long de son axe ; elle est dite gauche dans le cas contraire. En biologie moléculaire, connait l'ADN triplex, l'ARN triplex[2], l'hélice de collagène et des protéines semblables au collagène.

Vue latérale de deux hélices de tropocollagène synthétique (PDB 3U29[1]).

Dans le cas du collagène, la triple hélice est formée de trois brins adoptant une configuration d'hélice polyproline gauche[4] lorsqu'ils sont isolés mais forment une triple hélice droite lorsqu'ils se combinent en hélice de collagène[5]. Le collagène est constitué de répétitions du motif Gly–X–Y où X est généralement un résidu de proline et Y un résidu d'hydroxyproline[6].

Une triple hélice d'ADN, ou ADN triplex, est formée de trois brins d'ADN enroulés l'un autour de l'autre, avec l'ossature osephosphate à l'extérieur et les paires de bases à l'intérieur de l'hélice. Le troisième brin occupe le grand sillon de l'ADN B[7], bicaténaire. Les bases sont dans ce cas arrangées par appariement Hoogsteen[8].

Il existe également des hélices triples d'ARN dans lesquelles les bases du troisième brin sont liées aux bases de l'un des deux autres brins par appariement Hogsteen[9].

Notes et références modifier

  1. (en) Jorge A. Fallas, Jinhui Dong, Yizhi J. Tao and Jeffrey D. Hartgerink, « Structural Insights into Charge Pair Interactions in Triple Helical Collagen-like Proteins », Journal of Biological Chemistry, vol. 287, no 11,‎ , p. 8039-8047 (PMID 22179819, PMCID 3318716, DOI 10.1074/jbc.M111.296574, lire en ligne)
  2. (en) Fabian A. Buske, John S. Mattick et Timothy L. Bailey, « Potential in vivo roles of nucleic acid triple-helices », RNA Biology, vol. 8, no 3,‎ , p. 427-439 (PMID 21525785, PMCID 3218511, DOI 10.4161/rna.8.3.14999, lire en ligne)
  3. (en) Juan Luis Asensio, Tom Brown et Andrew N. Lane, « Solution conformation of a parallel DNA triple helix with 5′ and 3′ triplex–duplex junctions », Structure, vol. 7, no 1,‎ , p. 1-11 (PMID 10368268, DOI 10.1016/S0969-2126(99)80004-5, lire en ligne)
  4. (en) Matthew D. Shoulders et Ronald T. Raines, « Collagen Structure and Stability », Annual Reviews of Biochemistry, vol. 78,‎ , p. 929-958 (PMID 19344236, PMCID 2846778, DOI 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833, lire en ligne)
  5. (en) Jordi Bella, « Collagen structure: new tricks from a very old dog », Biochemical Journal, vol. 473, no 8,‎ , p. 1001-1025 (PMID 27060106, DOI 10.1042/BJ20151169, lire en ligne)
  6. (en) Aaron L. Fidler, Sergei P. Boudko, Antonis Rokas et Billy G. Hudson, « The triple helix of collagens – an ancient protein structure that enabled animal multicellularity and tissue evolution », Journal of Cell Science, vol. 131, no 7,‎ , article no jcs203950 (PMID 29632050, PMCID 5963836, DOI 10.1242/jcs.203950, lire en ligne)
  7. (en) Aklank Jain, Guliang Wang et Karen M. Vasquez, « DNA triple helices: Biological consequences and therapeutic potential », Biochimie, vol. 90, no 8,‎ , p. 1117-1130 (PMID 18331847, PMCID 2586808, DOI 10.1016/j.biochi.2008.02.011, lire en ligne)
  8. (en) Maria Duca, Pierre Vekhoff, Kahina Oussedik, Ludovic Halby et Paola B. Arimondo, « The triple helix: 50 years later, the outcome », Nucleic Acids Research, vol. 36, no 16,‎ , p. 5123-5138 (PMID 18676453, PMCID 2532714, DOI 10.1093/nar/gkn493)
  9. (en) Nicholas K. Conrad, « The emerging role of triple helices in RNA biology », Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA, vol. 5, no 1,‎ , p. 15-29 (PMID 24115594, DOI 10.1002/wrna.1194, Bibcode 4721660, lire en ligne)