Diméthylargininase
Diméthylargininase
Structure d'une diméthylarginine dymethylaminohydrolase-1 (DDAH-1) humaine cristallisée (PDB 3I2E[1])
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La diméthylargininase est une hydrolase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme agit également sur la Nω-méthyl-L-arginine. Elle a pour effet de limiter l'accumulation de mono- et diméthylarginine résultant de la dégradation des protéines méthylées. Ceci est important car les méthylarginines sont notamment des inhibiteurs de l'oxyde nitrique synthase, et donc bloquent la production de monoxyde d'azote, d'où une vasoconstriction[2].
Notes et références modifier
- (en) Yun Wang, Arthur F. Monzingo, Shougang Hu, Tera H. Schaller, Jon D. Robertus et Walter Fast, « Developing Dual and Specific Inhibitors of Dimethylarginine Dimethylaminohydrolase-1 and Nitric Oxide Synthase: Toward a Targeted Polypharmacology To Control Nitric Oxide », Biochemistry, vol. 48, no 36, , p. 8624-8635 (PMID 19663506, PMCID 2746464, DOI 10.1021/bi9007098, lire en ligne)
- (en) Raymond J. MacAllister, Heather Parry, Masumi Kimoto, Tadashi Ogawa, Rachel J. Russell, Harold Hodson, Guy St.J. Whitley et Patrick Vallance, « Regulation of nitric oxide synthesis by dimethylarginine dimethylaminohydrolase », British Journal of Pharmacology, vol. 119, no 8, , p. 1533-1540 (PMID 8982498, PMCID 1915783, DOI 10.1111/j.1476-5381.1996.tb16069.x, lire en ligne)
