4-Oxalocrotonate tautomérase
2-Hydroxymuconate tautomérase
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La 4-oxalocrotonate tautomérase (4-OT) est une isomérase qui catalyse les réactions :
- (2Z,4E)-2-hydroxyhexa-2,4-diènedioate (3E)-2-oxohex-3-ènedioate ;
- (2Z,4E)-2-hydroxyhexa-2,4-diènedioate (2Z,4E)-2-hydroxymuconate.
Cette enzyme bactérienne intervient dans la dégradation du toluène, de l'o-xylène, du 3-éthyltoluène et du 1,2,4-triméthylbenzène pour donner des intermédiaires du cycle de Krebs. Avec seulement 62 résidus d'acides aminés par monomère, cette enzyme est l'une des plus petites connues[1]. Cependant, ces monomères forment en solution des homohexamères, de sorte que le site actif de l'enzyme pourrait être constitué de résidus provenant de plusieurs sous-unités[2]. Cette enzyme est également particulière par le fait qu'elle utilise un résidu N-terminal de proline comme résidu actif[3].
Notes et références modifier
- (en) L. H. Chen, G. L. Kenyon, F. Curtin, S. Harayama, M. E. Bembenek, G. Hajipour et C. P. Whitman, « 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer », Journal of Biological Chemistry, vol. 267, no 25, , p. 17716-17721 (PMID 1339435, lire en ligne)
- (en) Christian P Whitman,, « The 4-oxalocrotonate tautomerase family of enzymes: how nature makes new enzymes using a β–α–β structural motif », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 402, no 1, , p. 1-13 (PMID 12051677, DOI 10.1016/S0003-9861(02)00052-8, lire en ligne)
- (en) James T. Stivers, Chitrananda Abeygunawardana, Albert S. Mildvan, Gholamhossein Hajipour, Christian P. Whitman et Lorenzo H. Chen, « Catalytic Role of the Amino-Terminal Proline in 4-Oxalocrotonate Tautomerase: Affinity Labeling and Heteronuclear NMR Studies », Biochemistry, vol. 35, no 3, , p. 803-813 (PMID 8547260, DOI 10.1021/bi951077g, lire en ligne)
