Saccharopine déshydrogénase

La saccharopine déshydrogénase, ou saccharopine réductase, est une oxydoréductase qui catalyse l'une des réactions :

Saccharopine déshydrogénase
(NAD+, formant la L-lysine)
N° EC EC 1.5.1.7
N° CAS 9073-96-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Saccharopine déshydrogénase
(NADP+, formant la L-lysine)
N° EC EC 1.5.1.8
N° CAS 9031-19-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Saccharopine déshydrogénase (NAD+, formant le L-glutamate)
N° EC EC 1.5.1.9
N° CAS 37256-26-1
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Saccharopine déshydrogénase (NADP+, formant le L-glutamate)
N° EC EC 1.5.1.10
N° CAS 9033-55-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
L-saccharopine + NAD+ + H2O    L-lysine + α-cétoglutarate + NADH + H+[1]
L-saccharopine + NADP+ + H2O    L-lysine + α-cétoglutarate + NADPH + H+
L-saccharopine + NAD+ + H2O    L-glutamate + L-allysine + NADH + H+
L-saccharopine + NADP+ + H2O    L-glutamate + L-allysine + NADPH + H+

Il s'agit de quatre enzymes intervenant dans la biosynthèse de la lysine par l'intermédiaire de la saccharopine. Elle catalyse une étape de la voie de l'α-aminoadipate, spécifique aux champignons, de sorte qu'elle pourrait avoir des applications dans la recherche de nouveaux antibiotiques.

Notes et références

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  1. (en) Vidya Prasanna Kumar, Ann H. West et Paul F. Cook, « Supporting role of lysine 13 and glutamate 16 in the acid–base mechanism of saccharopine dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 522, no 1,‎ , p. 57-61 (PMID 22521736, DOI 10.1016/j.abb.2012.03.027, lire en ligne)