Repliement jelly roll

Le repliement jelly roll est un mode de repliement des protéines constitué de huit brins β arrangés en deux feuillets de quatre brins. Ce terme a été introduit en 1981 par Jane Shelby Richardson par analogie avec les gâteaux roulés appelés ainsi en anglais. Il s'agit d'un développement du motif dit « en clé grecque » et est parfois considéré comme une forme de tonneau β. Il est très fréquent dans les protéines virales, notamment les protéines de capside[3],[4]. Clé grecque et jelly roll représentent environ 30 % de toutes les protéines ayant des brins β dans la base de données SCOP[5].

Exemple typique d'un repliement jelly roll d'une protéine de capside virale du satellite du virus de la mosaïque du tabac. Les huit brins β sont identifiés de B à I (il n'y a historiquement pas de feuillet A), soulignant l'empilement des feuillets à quatre brins BIDG et CHEF (PDB 4OQ9)[1].
Monomère de la protéine principale P2 de la capside du phage PM2 (en). Les deux domaines jelly roll sont représentés en rouge et en bleu, le reste de la protéine étant représenté en orange. (PDB 2W0C)[2].

La structure en jelly roll classique contient huit brins β disposés en quatre feuillets β antiparallèles qui s'empilent à travers une surface hydrophobe. Les brins sont nommés traditionnellement de B à I, la première structure identifiée de ce type ayant un brin A supplémentaire qui n'appartient pas au motif de base[6],[7]. Les feuillets rassemblent les brins BIDG et CHEF arrangés de telle sorte que le brin B se positionne en face du brin C, I en face du brin H, et ainsi de suite[4],[8].

Des études comparatives de protéines classées comme ayant des motifs en clé grecque et en jelly roll suggèrent que les protéines à clé grecque ont évolué sensiblement plus tôt que leurs équivalents topologiquement plus complexes à jelly roll[5]. Des analyses de bio-informatique structurelle (en) ont montré que les protéines des capsides de virus présentant des repliements jelly roll forment un groupe bien distinct des autres protéines dont la structure est connue, ce qui suggère que les protéines des capsides virales sont sujettes à des contraintes évolutives spécifiques[4]. L'un des aspects le plus remarquables des protéines des capsides virales est leur capacité à former des structures oligomériques s'agençant en coquille fermée ; les protéines cellulaires dont la topologie se rapproche le plus de ces protéines forment également des oligomères[4].

Notes et référencesModifier

  1. (en) S. B. Larson, J. S. Day et A. McPherson, « Satellite tobacco mosaic virus refined to 1.4 Å resolution », Acta Crystallographica section D Structural Biology, vol. 70, no 9,‎ , p. 2316-2330 (PMID 25195746, PMCID 4157444, DOI 10.1107/S1399004714013789, lire en ligne)
  2. (en) Nicola G. A. Abrescia, Jonathan M. Grimes, Hanna M. Kivelä, Rene Assenberg, Geoff C. Sutton, Sarah J. Butcher, Jaana K. H. Bamford, Dennis H. Bamford et David I. Stuart, « Insights into Virus Evolution and Membrane Biogenesis from the Structure of the Marine Lipid-Containing Bacteriophage PM2 », Molecular Cell, vol. 31, no 5,‎ , p. 749-761 (PMID 18775333, DOI 10.1016/j.molcel.2008.06.026, lire en ligne)
  3. (en) Gareth Chelvanayagam, Jaap Heringa et Patrick Argos, « Anatomy and evolution of proteins displaying the viral capsid jellyroll topology », Journal of Molecular Biology, vol. 228, no 1,‎ , p. 220-242 (PMID 1447783, DOI 10.1016/0022-2836(92)90502-B, lire en ligne)
  4. a b c et d (en) Shanshan Cheng et Charles L. Brooks III, « Viral Capsid Proteins Are Segregated in Structural Fold Space », PLoS Computational Biology, vol. 9, no 2,‎ , article no e1002905 (PMID 23408879, PMCID 3567143, DOI 10.1371/journal.pcbi.1002905, Bibcode 2013PLSCB...9E2905C, lire en ligne)
  5. a et b (en) Hannah Edwards, Sanne Abeln et Charlotte M. Deane, « Exploring Fold Space Preferences of New-born and Ancient Protein Superfamilies », PLoS Computational Biology, vol. 9, no 11,‎ , article no e1003325 (PMID 24244135, PMCID 3828129, DOI 10.1371/journal.pcbi.1003325, lire en ligne)
  6. (en) S. C. Harrison, A. J. Olson, C. E. Schutt, F. K. Winkler et G. Bricogne, « Tomato bushy stunt virus at 2.9 Å resolution », Nature, vol. 276, no 5686,‎ , p. 368-373 (PMID 19711552, DOI 10.1038/276368a0, Bibcode 1978Natur.276..368H, lire en ligne)
  7. (en) Michael G. Rossmann, Celerino Abad-Zapatero, Mathur R. N. Murthy, « Structural comparisons of some small spherical plant viruses », Journal of Molecular Biology, vol. 165, no 4,‎ , p. 711-736 (PMID 6854630, DOI 10.1016/S0022-2836(83)80276-9, lire en ligne)
  8. (en) Stacy D. Benson, Jaana K. H. Bamford, Dennis H. Bamford et Roger M. Burnett, « Does Common Architecture Reveal a Viral Lineage Spanning All Three Domains of Life? », Molecular Cell, vol. 16, no 5,‎ , p. 673-685 (PMID 6854630, DOI 10.1016/j.molcel.2004.11.016, lire en ligne)