Protéine de voûte majeure

	Major Vault Protein
	; Structure d'une protéine de voûte majeure humaine (PDB 1Y7X)
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Major Vault Protein
Symbole	MVP
Homo sapiens
Locus	16p11.2
Masse moléculaire	99 327 Da
Nombre de résidus	893 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	9961
HUGO	7531
OMIM	605088
UniProt	Q14764
RefSeq (ARNm)	NM_017458, NM_001293204, NM_001293205, NM_005115
RefSeq (protéine)	NP_001280133.1, NP_001280134.1, NP_005106.2, NP_059447.2, NP_001280134.1
Ensembl	ENSG00000013364
PDB	1Y7X
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La protéine de voûte majeure, souvent désignée par son équivalent anglais major vault protein (MVP), est une protéine encodée chez l'homme par le gène MVP^[3]. Ce sont les principaux constituants protéiques des voûtes, qui sont des organites ribonucléoprotéiques associés aux pores nucléaires et présents chez la plupart des eucaryotes.

La protéine de voûte majeure est une protéine liée à la résistance aux infections pulmonaires. Sa masse est de 104 kDa chez la souris. Chaque domaine MVP est constitué d'environ 55 résidus d'acides aminés arrangés en une structure particulière constituée de trois brins antiparallèles formant un feuillet β.

78 exemplaires de cette protéine s'assemblent à deux protéines de voûte mineures pour former de grands compartiments cytoplasmiques appelés voûtes dont la fonction est encore mal comprise mais qui sont surexprimés chez les patients atteints de cancers multirésistants aux chimiothérapies^[4].

Notes et références

↑ (en) Guennadi Kozlov, Olga Vavelyuk, Ovidiu Minailiuc, Denis Banville, Kalle Gehring et Irena Ekiel, « Solution Structure of a Two-repeat Fragment of Major Vault Protein », Journal of Molecular Biology, vol. 356, n^o 2,‎ 17 février 2006, p. 444-452 (PMID 16373071, DOI 10.1016/j.jmb.2005.11.064, lire en ligne)
↑ ^{a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) George L. Scheffer, Peter L.J. Wijngaard, Marcel J. Flens, Miguel A. Izquierdo, Marilyn L. Slovak, Herbert M. Pinedo, Chris J.L.M. Meijer, Hans C. Clevers et Rik J. Scheper, « The drug resistance-related protein LRP is the human major vault protein », Nature Medicine, vol. 1, n^o 6,‎ décembre 1995, p. 578-582 (PMID 7585126, DOI 10.1038/nm0695-578, lire en ligne)
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(en) ML Slovak, JP Ho, SP Cole et al., « The LRP gene encoding a major vault protein associated with drug resistance maps proximal to MRP on chromosome 16: evidence that chromosome breakage plays a key role in MRP or LRP gene amplification », Cancer Res., vol. 55, n^o 19,‎ 1995, p. 4214–9 (PMID 7671223)
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[10.1016/j.jmb.2005.11.064-1] (en) Guennadi Kozlov, Olga Vavelyuk, Ovidiu Minailiuc, Denis Banville, Kalle Gehring et Irena Ekiel, « Solution Structure of a Two-repeat Fragment of Major Vault Protein », Journal of Molecular Biology, vol. 356, n^o 2,‎ 17 février 2006, p. 444-452 (PMID 16373071, DOI 10.1016/j.jmb.2005.11.064, lire en ligne)

[Masse_et_nombre_de_résidus-2] {a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[10.1038/nm0695-578-3] (en) George L. Scheffer, Peter L.J. Wijngaard, Marcel J. Flens, Miguel A. Izquierdo, Marilyn L. Slovak, Herbert M. Pinedo, Chris J.L.M. Meijer, Hans C. Clevers et Rik J. Scheper, « The drug resistance-related protein LRP is the human major vault protein », Nature Medicine, vol. 1, n^o 6,‎ décembre 1995, p. 578-582 (PMID 7585126, DOI 10.1038/nm0695-578, lire en ligne)

[10.1038/sj.onc.1206947-4] (en) Marieke H. Mossink1, Arend van Zon, Rik J. Scheper, Pieter Sonneveld et Erik A. C. Wiemer, « Vaults: a ribonucleoprotein particle involved in drug resistance? », Oncogene, vol. 22,‎ 2003, p. 7458-7467 (PMID 14576851, DOI 10.1038/sj.onc.1206947, lire en ligne)

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