POLR2A

gène de l'espèce Homo sapiens

La sous-unité RPB1 de l'ARN polymérase II ADN-dépendante, également appelée RPB1, est la plus grosse sous-unité de l'ARN polymérase II, codée chez l'homme par le gène POLR2A; situé sur le chromosome 17. L'ARN polymérase II est l'ARN polymérase assurant la transcription de l'ADN en ARN messager chez les eucaryotes. Le domaine C-terminal porte une répétition de sept résidus d'acides aminésTyrSerProThrSerProSer — essentiels à l'activité polymérase[3]. Les résidus de sérine et de thréonine sont phosphorylés pour activer l'enzyme. Avec d'autres sous-unités de la polymérase, cette sous-unité constitue le domaine de liaison à l'ADN du complexe enzymatique, qui forme un sillon au sein duquel l'ADN est transcrit en ARN.

Protéine POLR2A
Image illustrative de l’article POLR2A
RPB1 humaine complexée avec une phosphatase Scp1 (PDB 2GHQ[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé RNA Polymerase II Subunit A
Symbole POLR2A
Synonymes RPB1, RPO2, POLR2, POLRA, RPBh1, RPOL2, RpIILS, hsRPB1, hRPB220
N° EC 2.7.7.6+2.7.7.48
Homo sapiens
Locus 17p13.1
Masse moléculaire 217 176 Da[2]
Nombre de résidus 1 970 acides aminés[2]
Entrez 5430
HUGO 9187
OMIM 180660
UniProt P24928
RefSeq (ARNm) NM_000937.4
RefSeq (protéine) NP_000928.1
Ensembl ENSG00000181222
PDB 2GHQ, 2GHT, 2LTO, 3D9K, 3D9L, 3D9M, 3D9N, 3D9O, 3D9P, 4JXT, 5IY6, 5IY7, 5IY8, 5IY9, 5IYA, 5IYB, 5IYC, 5IYD

GENATLASGeneTestsGoPubmedHCOPH-InvDBTreefamVega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Cette protéine possède deux activités enzymatiques, l'une dirigée par l'ADN, l'autre dirigée par l'ARN :

Notes et références modifier

  1. (en) Yan Zhang, Youngjun Kim, Nicolas Genoud, Jianmin Gao, Jeffery W. Kelly, Samuel L. Pfaff, Gordon N. Gill, Jack E. Dixon et Joseph P. Noel, « Determinants for Dephosphorylation of the RNA Polymerase II C-Terminal Domain by Scp1 », Molecular Cell, vol. 24, no 5,‎ , p. 759-770 (PMID 17157258, PMCID 2859291, DOI 10.1016/j.molcel.2006.10.027, lire en ligne)
  2. a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) W. J. Brickey et A. L. Greenleaf, « Functional Studies of the Carboxy-Terminal Repeat Domain of Drosophila RNA Polymerase II in Vivo », Genetics, vol. 140, no 2,‎ , p. 599-613 (PMID 7498740, PMCID 1206638, lire en ligne)