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Oxalate décarboxylase

L'oxalate décarboxylase est une lyase qui catalyse la réaction :

oxalate + H+    formiate + CO2.

Cette enzyme intervient notamment chez certaines cyanobactéries dans le cadre de la photorespiration. Chez Bacillus subtilis, elle requiert la présence de manganèse et d'O2 bien qu'il n'y ait globalement pas d'activité rédox.

La structure de l'oxalate décarboxylase est connue, par exemple : 1UW8, 2UY8, 2UY9, 2UYA et 2UYB.

Notes et référencesModifier

  1. (en) Wen Zhu, Lindsey M. Easthon, Laurie A. Reinhardt, Chingkuang Tu, Steven E. Cohen, David N. Silverman, Karen N. Allen et Nigel G. J. Richards, « Substrate Binding Mode and Molecular Basis of a Specificity Switch in Oxalate Decarboxylase », Biochemistry, vol. 55, no 14,‎ , p. 2163-2173 (PMID 27014926, PMCID 4854488, DOI 10.1021/acs.biochem.6b00043, lire en ligne)
  • (en) HAYAISHI O, JAKOBY WB, OHMURA E, « Enzymatic decarboxylation of oxalic acid », J. Biol. Chem., vol. 222, no 1,‎ , p. 435–46 (PMID 13367015)
  • (en) Tanner A, Bornemann S, « Bacillus subtilis YvrK is an acid-induced oxalate decarboxylase », J. Bacteriol., vol. 182, no 18,‎ , p. 5271–3 (PMID 10960116, PMCID 94680, DOI 10.1128/JB.182.18.5271-5273.2000)
  • (en) Tanner A, Bowater L, Fairhurst SA, Bornemann S, « Oxalate decarboxylase requires manganese and dioxygen for activity Overexpression and characterization of Bacillus subtilis YvrK and YoaN », J. Biol. Chem., vol. 276, no 47,‎ , p. 43627–34 (PMID 11546787, DOI 10.1074/jbc.M107202200)