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Monoxyde de carbone déshydrogénase

enzyme

La CO déshydrogénase (CODH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

CO + H2O + A    CO2 + AH2,

où A représente un accepteur d'électrons. Il existe deux grandes classes de cette enzyme, qui est une protéine fer-soufre dont le site actif est généralement constitué[1],[2] :

La CODH existe sous forme monofonctionnelle, par exemple chez Rhodospirillum rubrum, ou bifonctionnelle. Dans ce dernier cas, elle forme un ensemble bifonctionnel avec l'acétyl-CoA synthase, comme cela a été clairement caractérisé chez la bactérie anaérobie Moorella thermoacetica[3],[4]. Elle forme un complexe enzymatique membranaire avec l'hydrogénase, ou hydrogène lyase (EC 1.12.99.6), une protéine fer-soufre contenant du nickel qui catalyse quant à elle la réaction :

H2 + A    AH2, A représentant l'accepteur d'électrons.

La CO déshydrogénase intervient dans plusieurs voies métaboliques des procaryotes, telles que le métabolisme méthanogène ou encore chez les bactéries sulfato-réductrices, acétogènes ou hydrogénogènes[1]. La réaction bidirectionnelle catalysée par la CODH joue un rôle dans le cycle du carbone permettant à certains organismes d'utiliser le monoxyde de carbone CO comme source d'énergie métabolique et d'utiliser le dioxyde de carbone CO2 comme source d'atomes de carbone.

Lorsqu'elle est couplée à l'acétyl-CoA synthase, que ce soit sous forme d'enzymes indépendantes ou d'un complexe formé des deux enzymes liées, ces deux enzymes assurent la fixation du carbone dans la voie de Wood-Ljungdahl, appelée parfois voie réductrice de l'acétyl-CoA[5].

Notes et référencesModifier

  1. a et b (en) Holger Dobbek, Vitali Svetlitchnyi, Lothar Gremer, Robert Huber et Ortwin Meyer, « Crystal Structure of a Carbon Monoxide Dehydrogenase Reveals a [Ni-4Fe-5S] Cluster », Science, vol. 293, no 5533,‎ , p. 1281-1285 (lire en ligne) DOI:10.1126/science.1061500 PMID 11509720
  2. Lindahl PA, Metal-Carbon Bonds in Enzymes and Cofactors (Metal Ions in Life Sciences), Cambridge, Angleterre, Royal Society of Chemistry, (ISBN 1-84755-915-8, DOI 10.1039/9781847559333), « Nickel-Carbon Bonds in Acetyl-Coenzyme A Synthases/Carbon Monoxide Dehydrogenases »
  3. (en) Tzanko I. Doukov, Leah C. Blasiak, Javier Seravalli, Stephen W. Ragsdale et Catherine L. Drennan, « Xenon in and at the End of the Tunnel of Bifunctional Carbon Monoxide Dehydrogenase/Acetyl-CoA Synthase », Biochemistry, vol. 47, no 11,‎ , p. 3474-3483 (lire en ligne) DOI:10.1021/bi702386t PMID 18293927
  4. (en) Xiangshi Tan, Anne Volbeda, Juan C. Fontecilla-Camps et Paul A. Lindahl, « Function of the tunnel in acetylcoenzyme A synthase/carbon monoxide dehydrogenase », JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, vol. 11, no 3,‎ , p. 371-378 (lire en ligne) DOI:10.1007/s00775-006-0086-9 PMID 16502006
  5. (en) Eric L. Hegg, « Unraveling the Structure and Mechanism of Acetyl-Coenzyme A Synthase », Accounts of Chemical Research, vol. 37, no 10,‎ , p. 775-783 (lire en ligne) DOI:10.1021/ar040002e PMID 15491124