Monoacylglycérol lipase

Acylglycérol lipase
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Monoglyceride lipase humaine
N° EC EC 3.1.1.23
N° CAS 9040-75-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La monoacylglycérol lipase (MAGL) est une hydrolase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des monoglycérides (monoesters de glycérol) à acides gras à longue chaîne. Chez l'homme, c'est une protéine de 33 kDa codée par le gène MGLL[1],[2], situé sur le chromosome 3 ; elle contient la séquence GlyXaaSerXaaGly commune à la plupart des hydrolases à sérine. La triade catalytique a été identifiée avec les résidus Ser-122, His-269 et Asp-239[2],[3].

Notes et référencesModifier

  1. (en) Erika M Wall, JingXin Cao, Nanhai Chen, R.Mark L Buller et Chris Upton, « A novel poxvirus gene and its human homolog are similar to an E. coli Lysophospholipase », Virus Research, vol. 52, no 2,‎ , p. 157-168 (PMID 9495531, DOI 10.1016/S0168-1702(97)00122-6, lire en ligne)
  2. a et b (en) Marie Karlsson, Juan A. Contreras, Ulf Hellman, Hans Tornqvist et Cecilia Holm, « cDNA Cloning, Tissue Distribution, and Identification of the Catalytic Triad of Monoglyceride Lipase – EVOLUTIONARY RELATIONSHIP TO ESTERASES, LYSOPHOSPHOLIPASES, AND HALOPEROXIDASES », Journal of Biological Chemistry, vol. 272, no 43,‎ , p. 27218-27223 (PMID 9341166, lire en ligne)
  3. (en) H. Tornqvist et P. Belfrage, « Purification and some properties of a monoacylglycerol-hydrolyzing enzyme of rat adipose tissue », Journal of Biological Chemistry, vol. 251, no 3,‎ , p. 813-819 (PMID 1249056, lire en ligne)