Glutamate synthase (NADPH)
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Glutamate synthase (NADPH)
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | FMN ; FAD ; Fe-S |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La glutamate synthase à NADPH est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- L-glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H+ 2 L-glutamate + NADP+ (réaction globale)
- réaction 1 : L-glutamine + H2O L-glutamate + NH3
- réaction 2 : NH3 + α-cétoglutarate + NADPH + H+ L-glutamate + NADP+ + H2O.
Cette enzyme intervient dans le métabolisme de l'azote et du glutamate. Elle est constituée de deux sous-unités, notées α et β :
- la sous-unité α est constituée de deux domaines, l'un hydrolysant la L-glutamine en L-glutamate avec libération de NH3 (réaction 1), l'autre fixant ce dernier sur une molécule α-cétoglutarate pour donner une seconde molécule de L-glutamate (réaction 2) ;
- la sous-unité β transfère les électrons du NADPH à travers un centre fer-soufre [3Fe-4S], deux centres fer-soufre [4Fe-4S], du FMN et du FAD.
La molécule d'ammoniac est acheminée entre les deux domaines de la sous-unité α à travers un conduit large de 32 Å. La sous-unité β stabilise cette fonction et son absence peut conduire à la production d'ammonium NH4+ à la place d'ammoniac.
Cette enzyme est présente chez les bactéries, et est importante car elle fournit le glutamate utilisé par la glutamine synthétase pour former la glutamine par fixation d'une molécule d'ammoniac NH3[2],[3].
Notes et références modifier
- (en) Magali Cottevieille, Eric Larquet, Slavica Jonic, Maxim V. Petoukhov, Gianluca Caprini, Stefano Paravisi, Dmitri I. Svergun, Maria A. Vanoni et Nicolas Boisset, « The Subnanometer Resolution Structure of the Glutamate Synthase 1.2-MDa Hexamer by Cryoelectron Microscopy and Its Oligomerization Behavior in Solution — Functional Implications », Journal of Biological Chemistry, vol. 283, no 13, , p. 8237-8249 (PMID 18199747, DOI 10.1074/jbc.M708529200, lire en ligne)
- (en) Stephen J. Temple, Carroll P. Vance et J. Stephen Gantt, « Glutamate synthase and nitrogen assimilation », Trends in Plant Science, vol. 3, no 2, , p. 51-56 (lire en ligne) DOI 10.1016/S1360-1385(97)01159-X
- (en) Maria Antonietta Vanoni et Bruno Curti, « Structure–function studies of glutamate synthases: A class of self-regulated iron-sulfur flavoenzymes essential for nitrogen assimilation », IUBMB Life, vol. 60, no 5, , p. 287-300 (lire en ligne) DOI 10.1002/iub.52 ;
- (en) Miller RE, Stadtman ER, « Glutamate synthase from Escherichia coli. An iron-sulfide flavoprotein », J. Biol. Chem., vol. 247, no 22, , p. 7407–19 (PMID 4565085)
- (en) Tempest DW, Meers JL, Brown CM, « Synthesis of glutamate in Aerobacter aerogenes by a hitherto unknown route », Biochem. J., vol. 117, no 2, , p. 405–7 (PMID 5420057, PMCID 1178874)
- (en) M. A. Vanoni et B. Curti, « Glutamate synthase: a complex iron-sulfur flavoprotein », Cellular and Molecular Life Sciences, vol. 55, no 4, , p. 617-638 (PMID 10357231, DOI 10.1007/s000180050319, lire en ligne)
- (en) Sergio Ravasio, Bruno Curti et Maria A. Vanoni, « Determination of the Midpoint Potential of the FAD and FMN Flavin Cofactors and of the 3Fe−4S Cluster of Glutamate Synthase », Biochemistry, vol. 40, no 18, , p. 5533-5541 (PMID 11331018, DOI 10.1021/bi0100889, lire en ligne)
