Sirtuine 3
| Sirtuine 3 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | SIRT3 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 11p15.5 | |
| Masse moléculaire | 43 573 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 399 acides aminés[1] | |
| Entrez | 23410 | |
| HUGO | 14931 | |
| OMIM | 604481 | |
| UniProt | Q9NTG7 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_001017524.2, NM_012239.5 | |
| RefSeq (protéine) | NP_001017524.1, NP_036371.1 | |
| Ensembl | ENSG00000142082 | |
| PDB | 3GLR, 3GLS, 3GLT, 3GLU, 4BN4, 4BN5, 4BV3, 4BVB, 4BVE, 4BVF, 4BVG, 4BVH, 4C78, 4C7B, 4FVT, 4FZ3, 4HD8, 4JSR, 4JT8, 4JT9, 4O8Z, 4V1C, 5D7N | |
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GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La sirtuine 3 est une protéine faisant partie de la classe des sirtuines ayant une fonction d'histone désacétylase. Son gène est le SIRT3 situé sur le chromosome 11 humain.
Structure et rôles modifier
Il est exprimé dans les mitochondries[2]. Il active à ce niveau le LRP130, et par ce biais, la phosphorylation oxydative dans les hépatocytes[3]. Il augmente le taux cellulaire de NADPH, ce qui contribue à une protection contre le stress oxydatif[3]. Il agit également sur le FOXO3[4], le SOD2[5] et le IDH2[6] en les désacétylant pour parvenir au même résultat.
En médecine modifier
Un déficit en sirtuine 3 pourrait contribuer à la survenue d'un syndrome métabolique[8]. De même, une activité réduite de cet enzyme a été retrouvé chez des patients porteurs d'une hypertension artérielle pulmonaire[9].
Notes et références modifier
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- Lombard DB, Alt FW, Cheng HL et al. Mammalian Sir2 homolog SIRT3 regulates global mitochondrial lysine acetylation, Mol Cell Biol, 2007;27:8807–8814
- Liu L, Nam M, Fan W et al. Nutrient sensing by the mitochondrial transcription machinery dictates oxidative phosphorylation, J Clin Invest, 2014;124:768–784
- Tseng AH, Shieh SS, Wang DL, SIRT3 deacetylates FOXO3 to protect mitochondria against oxidative damage, Free Radic Biol Med, 2013;63:222–234
- Qiu X, Brown K, Hirschey MD, Verdin E, Chen D, Calorie restriction reduces oxidative stress by SIRT3-mediated SOD2 activation, Cell Metab, 2010;12:662–667
- Yu W, Dittenhafer-Reed KE, Denu JM, SIRT3 protein deacetylates isocitrate dehydrogenase 2 (IDH2) and regulates mitochondrial redox status, J Biol Chem, 2012;287:14078–14086
- Zhang X, Ji R, Liao X et al. MicroRNA-195 regulates metabolism in failing myocardium via alterations in sirtuin 3 expression and mitochondrial protein acetylation, Circulation, 2018;137:2052-2067
- Hirschey MD, Shimazu T, Jing E et al. SIRT3 deficiency and mitochondrial protein hyperacetylation accelerate the development of the metabolic syndrome, Mol Cell, 2011;44:177–190
- Paulin R, Dromparis P, Sutendra G et al. Sirtuin 3 deficiency is associated with inhibited mitochondrial function and pulmonary arterial hypertension in rodents and humans, Cell Metab, 2014;20:827–839
