Représentation en roue hélicoïdale

Une représentation en roue hélicoïdale est un type de projection ou de représentation visuelle utilisé pour illustrer les propriétés des hélices α des protéines. La séquence des acides aminés qui forment la structure secondaire hélicoïdale est tracée avec un angle de 100° entre résidus consécutifs de telle sorte que la représentation finale donne une vue de l'hélice le long de son axe.

Courte séquence d'acides aminés soulignant la nature hydrophobe en bleu, polaire ou anionique en rouge et cationique en noir.

Cette représentation permet notamment de mettre en évidence la distribution spatiale des acides aminés en fonction des propriétés physicochimiques de leur chaîne latérale[1],[2], par exemple la localisation préférentielle des résidus polaires d'un côté de l'hélice et celle des résidus aliphatique de l'autre, ce qui donne des indications sur le repliement des protéines considérées en fonction de l'exposition de telle ou telle partie de l'hélice au milieu polaire du cytosol ou au milieu apolaire d'une bicouche lipidique, voire de l'interaction de la protéine avec une autre protéine, un glucide ou un lipide.

La représentation en roue hélicoïdale permet par exemple d'identifier les régions de dimérisation des glissières à leucine et des superhélices[3].

Notes et références

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  1. (en) David Eisenberg, Robert M. Weiss et Thomas C. Terwilliger, « The helical hydrophobic moment: a measure of the amphiphilicity of a helix », Nature, vol. 299, no 5881,‎ , p. 371-374 (PMID 7110359, DOI 10.1038/299371a0, lire en ligne)
  2. (en) M. K. Jones, G. M. Anantharamaiah et J. P. Segrest, « Computer programs to identify and classify amphipathic alpha helical domains. », Journal of Lipid Research, vol. 33, no 2,‎ , p. 287-296 (PMID 1569380, lire en ligne)
  3. (en) Marianne Schiffer et Allen B. Edmundson, « Use of Helical Wheels to Represent the Structures of Proteins and to Identify Segments with Helical Potential », Biophysical Journal, vol. 7, no 2,‎ , p. 121-135 (PMID 6048867, PMCID 1368002, DOI 10.1016/S0006-3495(67)86579-2, lire en ligne)