Phospholipase A2 procaryotique
famille InterPro
La phospholipase A2 procaryotique est une enzyme qui fait partie des phospholipases de bactéries et de mycètes. Elle catalyse le clivage de l'acide gras estérifiant le carbone 2 du glycérol d'un phosphoglycéride. Le site actif de l'enzyme a une structure secondaire en hélice α, exactement de cinq hélices α et deux segments hélicoïdaux[1].
Notes et références
modifier- (en) Yasuyuki Matoba, Yukiteru Katsube et Masanori Sugiyama, « The Crystal Structure of Prokaryotic Phospholipase A2 », The Journal of Biological Chemistry, vol. 277, , p. 20059-20069 (lire en ligne) DOI 10.1074/jbc.M200263200
