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Motif de reconnaissance de l'ARN

Domaine InterPro

Le motif de reconnaissance de l'ARN ou RRM (de RNA recognition motif en anglais )[1],[2],[3] est un domaine protéique d'environ 90 acides aminés de long et qui est présent dans de nombreuses protéines eucaryotes connues pour fixer de l'ARN simple-brin[4],[5],[6]. On le trouve en particulier dans plusieurs protéines participant aux petites ribonucléoprotéines nucléaires (snRNPp) du splicéosome et dans la Poly(A)-binding protein.

Domaine de reconnaissance de l'ARN (domaine RRM, RBD ou RNP)
Description de cette image, également commentée ci-après
Architecture typique des domaines RRM, avec un feuillet β à quatre brins antiparallèles, accolé à deux hélices α. La face interagissant avec l'ARN simple-brin est celle du feuillet β.
Domaine protéique
Pfam PF00076
Clan Pfam CL0221
InterPro IPR000504
PROSITE PDOC00030
SCOP 1sxl
SUPERFAMILY 1sxl

Ces domaines contiennent un motif conservé de huit acides aminés appelé séquence consensus RNP-1[7],[8].

Les domaines RRM typiques se composent de quatre feuillets bêta antiparallèles et de deux hélices alpha disposés dans un motif en β-α-β-β-α-β avec des chaînes latérales qui s'empilent sur les bases de l'ARN. Une troisième hélice se forme parfois lors de l'interaction avec l'ARN[9].

Voir aussi modifier

Notes et références modifier

  1. ↑ « RNA recognition: towards identifying determinants of specificity », Trends Biochem. Sci., vol. 16, no 6,‎ , - (PMID 1716386, DOI 10.1016/0968-0004(91)90088-d)
  2. ↑ « The RNA recognition motif, a plastic RNA-binding platform to regulate post-transcriptional gene expression », FEBS J, vol. 272, no 9,‎ , - (PMID 15853797, DOI 10.1111/j.1742-4658.2005.04653.x)
  3. ↑ « Structural basis for recognition and sequestration of UUU(OH) 3' temini of nascent RNA polymerase III transcripts by La, a rheumatic disease autoantigen », Mol. Cell, vol. 21, no 1,‎ , - (PMID 16387655, DOI 10.1016/j.molcel.2005.10.027)
  4. ↑ « Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein particles and the pathway of mRNA formation », Trends Biochem. Sci., vol. 13, no 3,‎ , p. 86–91 (PMID 3072706, DOI 10.1016/0968-0004(88)90046-1)
  5. ↑ « Genomic structure and amino acid sequence domains of the human La autoantigen », J. Biol. Chem., vol. 263, no 34,‎ , - (PMID 3192525)
  6. ↑ « A single domain of yeast poly(A)-binding protein is necessary and sufficient for RNA binding and cell viability », Mol. Cell. Biol., vol. 7, no 9,‎ , - (PMID 3313012, PMCID 367964)
  7. ↑ « RNA-binding proteins as developmental regulators », Genes Dev., vol. 3, no 4,‎ , p. 431–437 (PMID 2470643, DOI 10.1101/gad.3.4.431)
  8. ↑ « A common RNA recognition motif identified within a defined U1 RNA binding domain of the 70K U1 snRNP protein », Cell, vol. 57, no 1,‎ , - (PMID 2467746, DOI 10.1016/0092-8674(89)90175-X)
  9. ↑ « Analysis of the RNA-recognition motif and RS and RGG domains: conservation in metazoan pre-mRNA splicing factors », Nucleic Acids Res., vol. 21, no 25,‎ , p. 5803–5816 (PMID 8290338, PMCID 310458, DOI 10.1093/nar/21.25.5803)
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