Glutathion hydrolase

Données clés
N° EC	EC 3.4.19.13
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Le glutathion hydrolase (EC 3.4.19.13, glutathionase, GGT, gamma-glutamyltranspeptidase) est une enzyme^[1]^,^[2]^,^[3]^,^[4]^,^[5]^,^[6]^,^[7]. Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante :

glutathion + H₂O

\rightleftharpoons

L-cysteinylglycine + L-glutamate

C'est-à-dire qu'elle catalyse l’hydrolyse du glutathion en cystéinylglycine et acide glutamique.

Cette protéine agit également comme une enzyme EC 2.3.2.2 (Gamma glutamyl transpeptidase).

Références modifier

↑ Hanigan, M.H. et Ricketts, W.A., « Extracellular glutathione is a source of cysteine for cells that express γ-glutamyl transpeptidase », Biochemistry, vol. 32,‎ 1993, p. 6302–6306 (PMID 8099811, DOI 10.1021/bi00075a026)
↑ Suzuki, H. et Kumagai, H., « Autocatalytic processing of γ-glutamyltranspeptidase », J. Biol. Chem., vol. 277,‎ 2002, p. 43536–43543 (PMID 12207027, DOI 10.1074/jbc.m207680200)
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↑ Boanca, G., Sand, A., Okada, T., Suzuki, H., Kumagai, H., Fukuyama, K. et Barycki, J.J., « Autoprocessing of Helicobacter pylori γ-glutamyltranspeptidase leads to the formation of a threonine-threonine catalytic dyad », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 534–541 (PMID 17107958, DOI 10.1074/jbc.m607694200)
↑ Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structure of the γ-glutamyltranspeptidase precursor protein from Escherichia coli. Structural changes upon autocatalytic processing and implications for the maturation mechanism », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 2433–2439 (PMID 17135273, DOI 10.1074/jbc.m607490200)
↑ Wickham, S., West, M.B., Cook, P.F. et Hanigan, M.H., « Gamma-glutamyl compounds: substrate specificity of γ-glutamyl transpeptidase enzymes », Anal. Biochem., vol. 414,‎ 2011, p. 208–214 (PMID 21447318, PMCID 3099546, DOI 10.1016/j.ab.2011.03.026)
↑ Carter, B.Z., Wiseman, A.L., Orkiszewski, R., Ballard, K.D., Ou, C.N. et Lieberman, M.W., « Metabolism of leukotriene C₄ in γ-glutamyl transpeptidase-deficient mice », J. Biol. Chem., vol. 272,‎ 1997, p. 12305–12310 (PMID 9139674, DOI 10.1074/jbc.272.19.12305)

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[1] Hanigan, M.H. et Ricketts, W.A., « Extracellular glutathione is a source of cysteine for cells that express γ-glutamyl transpeptidase », Biochemistry, vol. 32,‎ 1993, p. 6302–6306 (PMID 8099811, DOI 10.1021/bi00075a026)

[2] Suzuki, H. et Kumagai, H., « Autocatalytic processing of γ-glutamyltranspeptidase », J. Biol. Chem., vol. 277,‎ 2002, p. 43536–43543 (PMID 12207027, DOI 10.1074/jbc.m207680200)

[3] Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structures of γ-glutamyltranspeptidase from Escherichia coli, a key enzyme in glutathione metabolism, and its reaction intermediate », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 103,‎ 2006, p. 6471–6476 (PMID 16618936, PMCID 1458908, DOI 10.1073/pnas.0511020103)

[4] Boanca, G., Sand, A., Okada, T., Suzuki, H., Kumagai, H., Fukuyama, K. et Barycki, J.J., « Autoprocessing of Helicobacter pylori γ-glutamyltranspeptidase leads to the formation of a threonine-threonine catalytic dyad », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 534–541 (PMID 17107958, DOI 10.1074/jbc.m607694200)

[5] Okada, T., Suzuki, H., Wada, K., Kumagai, H. et Fukuyama, K., « Crystal structure of the γ-glutamyltranspeptidase precursor protein from Escherichia coli. Structural changes upon autocatalytic processing and implications for the maturation mechanism », J. Biol. Chem., vol. 282,‎ 2007, p. 2433–2439 (PMID 17135273, DOI 10.1074/jbc.m607490200)

[6] Wickham, S., West, M.B., Cook, P.F. et Hanigan, M.H., « Gamma-glutamyl compounds: substrate specificity of γ-glutamyl transpeptidase enzymes », Anal. Biochem., vol. 414,‎ 2011, p. 208–214 (PMID 21447318, PMCID 3099546, DOI 10.1016/j.ab.2011.03.026)

[7] Carter, B.Z., Wiseman, A.L., Orkiszewski, R., Ballard, K.D., Ou, C.N. et Lieberman, M.W., « Metabolism of leukotriene C₄ in γ-glutamyl transpeptidase-deficient mice », J. Biol. Chem., vol. 272,‎ 1997, p. 12305–12310 (PMID 9139674, DOI 10.1074/jbc.272.19.12305)

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