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GSTO2

gène de l'espèce Homo sapiens

La protéine GSTO2, ou glutathion S-transférase oméga 2, est une oxydoréductase et une transférase, codée chez l'homme par le gène GSTO2, situé sur le chromosome 10[2],[3]. Elle est exprimée dans le cytoplasme des cellules de tous les types de tissus, mais plus particulièrement dans les testicules[4].

Protéine GSTO2
Caractéristiques générales
Nom approuvé Glutathion S-transférase oméga 2
Symbole GSTO2
Synonymes GSTO 2-2; bA127L20.1
N° EC 1.8.5.1+1.20.4.2+2.5.1.18
Homo sapiens
Locus 10q25.1
Masse moléculaire 28 254 Da[1]
Nombre de résidus 243 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'autre paralogue de cette enzyme chez l'homme est la glutathion S-transférase oméga 1, exprimée également dans tous les tissus, notamment dans le foie, les muscles squelettiques et le cœur[4]. Ces enzymes sont présentes chez les mammifères, les insectes et les vers, chez qui elles réduisent l'acide déshydroascorbique et l'arséniate de méthyle CH3AsO3 à l'aide de glutathion. Elles jouent par conséquent un rôle important dans le recyclage de la vitamine C et dans la métabolisation des composés arséniés, et interviennent peut-être dans le cycle glutathion-ascorbate du métabolisme antioxydant[4].

Notes et références modifier

  1. ↑ a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. ↑ (en) Philip G. Board, Marjorie Coggan, Gareth Chelvanayagam, Simon Easteal, Lars S. Jermiin, Gayle K. Schulte, Dennis E. Danley, Lise R. Hoth, Matthew C. Griffor, Ajith V. Kamath, Michele H. Rosner, Boris A. Chrunyk, David E. Perregaux, Christopher A. Gabel, Kieran F. Geoghegan et Jayvardhan Pandit, « Identification, Characterization, and Crystal Structure of the Omega Class Glutathione Transferases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 32,‎ , p. 24798-24806 (PMID 10783391, DOI 10.1074/jbc.M001706200, lire en ligne)
  3. ↑ (en) A. K. Whitbread, N. Tetlow, H. J. Eyre, G. R. Sutherland et P. G. Board, « Characterization of the human Omega class glutathione transferase genes and associated polymorphisms », Pharmacogenetics, vol. 13, no 3,‎ , p. 131-144 (PMID 12618591)
  4. ↑ a b et c (en) Astrid K. Whitbread, Amir Masoumi, Natasha Tetlow, Erica Schmuck, Marjorie Coggan et Philip G. Board, « Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases », Methods in Enzymology, vol. 401,‎ , p. 78-99 (PMID 16399380, DOI 10.1016/S0076-6879(05)01005-0, lire en ligne)

Documentation modifier

  • (en) D. L. White, D. Li, Z. Nurgalieva et H. B. El-Serag, « Genetic variants of glutathione S-transferase as possible risk factors for hepatocellular carcinoma: a HuGE systematic review and meta-analysis », American Journal of Epidemiology, vol. 167, no 4,‎ , p. 377–89 (PMID 18065725, DOI 10.1093/aje/kwm315)
  • (en) J. A. Calarco, Y. Xing, M. Cáceres, J. P. Calarco, X. Xiao, Q. Pan, C. Lee, T. M. Preuss et B. J. Blencowe, « Global analysis of alternative splicing differences between humans and chimpanzees », Genes & Development, vol. 21, no 22,‎ , p. 2963–75 (PMID 17978102, PMCID 2049197, DOI 10.1101/gad.1606907)
  • (en) J. L. Leite, E. C. Morari, F. Granja, G. M. Campos, A. C. Guilhen et L. S. Ward, « Influence of the glutathione s-transferase gene polymorphisms on the susceptibility to basal cell skin carcinoma », Revista Médica De Chile, vol. 135, no 3,‎ , p. 301–6 (PMID 17505575, DOI 10.4067/s0034-98872007000300004)
  • (en) A. D. Wahner, C. E. Glatt, J. M. Bronstein et B. Ritz, « Glutathione S-transferase mu, omega, pi, and theta class variants and smoking in Parkinson's disease », Neuroscience Letters, vol. 413, no 3,‎ , p. 274–8 (PMID 17194543, PMCID 1864949, DOI 10.1016/j.neulet.2006.11.053)
  • (en) E. C. Morari, A. B. Lima, N. E. Bufalo, J. L. Leite, F. Granja et L. S. Ward, « Role of glutathione-S-transferase and codon 72 of P53 genotypes in epithelial ovarian cancer patients », Journal of Cancer Research and Clinical Oncology, vol. 132, no 8,‎ , p. 521–8 (PMID 16788846, DOI 10.1007/s00432-006-0099-3)
  • (en) W. Pongstaporn, M. Rochanawutanon, S. Wilailak, V. Linasamita, S. Weerakiat et S. Petmitr, « Genetic alterations in chromosome 10q24.3 and glutathione S-transferase omega 2 gene polymorphism in ovarian cancer », Journal of Experimental & Clinical Cancer Research, vol. 25, no 1,‎ , p. 107–14 (PMID 16761626)
  • (en) S. B. Marahatta, P. Punyarit, V. Bhudisawasdi, A. Paupairoj, S. Wongkham et S. Petmitr, « Polymorphism of glutathione S-transferase omega gene and risk of cancer », Cancer Letters, vol. 236, no 2,‎ , p. 276–81 (PMID 15992993, DOI 10.1016/j.canlet.2005.05.020)
  • (en) L. Wang, J. Xu, C. Ji, S. Gu, Y. Lv, S. Li, Y. Xu, Y. Xie et Y. Mao, « Cloning, expression and characterization of human glutathione S-transferase Omega 2 », International Journal of Molecular Medicine, vol. 16, no 1,‎ , p. 19–27 (PMID 15942673, DOI 10.3892/ijmm.16.1.19)
  • (en) A. Ozturk, P. P. Desai, R. L. Minster, S. T. Dekosky et M. I. Kamboh, « Three SNPs in the GSTO1, GSTO2 and PRSS11 genes on chromosome 10 are not associated with age-at-onset of Alzheimer's disease », Neurobiology of Aging, vol. 26, no 8,‎ , p. 1161–5 (PMID 15917099, DOI 10.1016/j.neurobiolaging.2004.11.001)
  • (en) A. K. Whitbread, G. D. Mellick, P. A. Silburn, D. G. Le Couteur et P. G. Board, « Glutathione transferase Omega class polymorphisms in Parkinson disease », Neurology, vol. 62, no 10,‎ , p. 1910–1 (PMID 15159516, DOI 10.1212/01.wnl.0000125282.09308.b1)
  • (en) L. Arning, P. Jagiello, S. Wieczorek, C. Saft, J. Andrich et J. T. Epplen, « Glutathione S-Transferase Omega 1 variation does not influence age at onset of Huntington's disease », BMC Medical Genetics, vol. 5,‎ , p. 7 (PMID 15040808, PMCID 394327, DOI 10.1186/1471-2350-5-7)
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