Filamine C

FLNC
	Structure de la protéine FLNC. Basé sur l'identifiant PDB 1v05.
Structures disponibles
PDB	Recherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants PDB
	1V05, 2D7M, 2D7N, 2D7O, 2D7P, 2D7Q, 2K9U, 2NQC, 3V8O, 4MGX
Identifiants
Aliases	FLNC
IDs externes	OMIM: 102565 MGI: 95557 HomoloGene: 37481 GeneCards: FLNC
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome 7 humain
Fin	128,859,274 bp
Position du gène (Souris)
Chr.	Chromosome 6 (souris)
Fin	29,461,882 bp
Expression génétique
	Fortement exprimé dans
	muscle gastrocnémien; ; muscle tibial antérieur; ; muscle vaste latéral; ; ventricule gauche; ; muscle triceps brachial; ; ventricule droit; ; muscle deltoïde; ; diaphragme; ; Veine saphène; ; stromal cell of endometrium;
	Fortement exprimé dans
	Muscle temporal; ; muscle soléaire; ; cheville; ; skeletal muscle tissue; ; muscle digastrique; ; muscle tibial antérieur; ; Muscle masséter; ; muscle triceps brachial; ; muscle quadriceps fémoral; ; atrium;
	Plus de données d'expression de référence
	Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire	actin filament binding; actin binding; cytoskeletal protein binding; liaison protéique; ankyrin binding; identical protein binding;
Composant cellulaire	Z disc; sarcolemma; membrane plasmique; membrane; focal adhesion; Sarcoplasme; cytoplasme; Costamère; cytosquelette; cytosol;
Processus biologique	cell junction assembly;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	2318
	68794
	ENSG00000128591
	ENSMUSG00000068699
	Q14315
	Q8VHX6
	NM_001458; NM_001127487
	NM_001081185; NM_001311074; NM_026839
	NP_001120959; NP_001449
	NP_001074654; NP_001298003
	Wikidata
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La filamine C (appelée aussi ABP 280) est l'une des filamines, protéine musculaire se fixant sur l'actine. Son gène est le FLNC situé sur le chromosome 7 humain.

Rôle modifier

Elle est synthétisée dans le muscle squelettique et dans le cœur^[5]. Elle se fixe sur plusieurs protéines musculaires, dont l'actine, la myotiline, l'intégrine bêta 1^[6].

En médecine modifier

La mutation du gène entraîne une forme de myopathie^[7] essentiellement distale^[8], avec une atteinte cardiaque dans un tiers des cas^[9]. D'autres mutations entraînent une atteinte cardiaque exclusive à type de cardiomyopathie dilatée avec un risque élevé de mort subite^[10] de manière non corrélé avec la fraction d'éjection^[11].

Notes et références modifier

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000128591 - Ensembl, May 2017
↑ ^{a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000068699 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ Maestrini E, Patrosso C, Mancini M et al. Mapping of two genes encoding isoforms of the actin binding protein ABP-280, a dystrophin like protein, to Xq28 and to chromosome 7, Hum Mol Genet, 1993;2:761–766
↑ Gontier Y, The Z-disc proteins myotilin and FATZ-1 interact with each other and are connected to the sarcolemma via muscle-specific filamins, J Cell Sci, 2005;118:3739–3749
↑ Vorgerd M, van der Ven PF, Bruchertseifer V et al. A mutation in the dimerization domain of filamin c causes a novel type of autosomal dominant myofibrillar myopathy, Am J Hum Genet, 2005;77:297–304
↑ Duff RM, Tay V, Hackman P et al. Mutations in the N-terminal actin-binding domain of filamin C cause a distal myopathy, Am J Hum Genet, 2011;88:729–740
↑ Kley RA, Hellenbroich Y, Van Der Ven PF et al. Clinical and morphological phenotype of the filamin myopathy: a study of 31 German patients, Brain, 2007;130:3250–3264
↑ Ortiz-Genga MF, Cuenca S, Dal Ferro M et al. Truncating FLNC mutations are associated with high-risk dilated and arrhythmogenic cardiomyopathies, J Am Coll Cardiol, 2016;68:2440–2451
↑ Gigli M, Stolfo D, Graw, SL et al. Phenotypic expression, natural history, and risk stratification of cardiomyopathy caused by filamin C truncating variants, Circulation, 2021;144:1600–1611

[refGRCh38Ensembl-1] {a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000128591 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] {a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000068699 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[Maestrini_1993-5] Maestrini E, Patrosso C, Mancini M et al. Mapping of two genes encoding isoforms of the actin binding protein ABP-280, a dystrophin like protein, to Xq28 and to chromosome 7, Hum Mol Genet, 1993;2:761–766

[Gontier_2005-6] Gontier Y, The Z-disc proteins myotilin and FATZ-1 interact with each other and are connected to the sarcolemma via muscle-specific filamins, J Cell Sci, 2005;118:3739–3749

[Vorgerd_2005-7] Vorgerd M, van der Ven PF, Bruchertseifer V et al. A mutation in the dimerization domain of filamin c causes a novel type of autosomal dominant myofibrillar myopathy, Am J Hum Genet, 2005;77:297–304

[Duff_2011-8] Duff RM, Tay V, Hackman P et al. Mutations in the N-terminal actin-binding domain of filamin C cause a distal myopathy, Am J Hum Genet, 2011;88:729–740

[Kley_2007-9] Kley RA, Hellenbroich Y, Van Der Ven PF et al. Clinical and morphological phenotype of the filamin myopathy: a study of 31 German patients, Brain, 2007;130:3250–3264

[Ortiz-Genga_2016-10] Ortiz-Genga MF, Cuenca S, Dal Ferro M et al. Truncating FLNC mutations are associated with high-risk dilated and arrhythmogenic cardiomyopathies, J Am Coll Cardiol, 2016;68:2440–2451

[Gigli_2021-11] Gigli M, Stolfo D, Graw, SL et al. Phenotypic expression, natural history, and risk stratification of cardiomyopathy caused by filamin C truncating variants, Circulation, 2021;144:1600–1611

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