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Facteur d'élongation
Description de cette image, également commentée ci-après
Facteur d'élongation EF-Tu de procaryote (en bleu) avec l'ARNt (en rose et rouge) et le GTP (en jaune dans l'EF-Tu)[1].
N° EC EC 3.6.5.3
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

Les facteurs d'élongation sont une famille d'enzymes qui interviennent dans la biosynthèse des protéines lors de l'ajout d'acides aminés à l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique naissante.

Il s'agit d'une famille de protéines GTPase qui catalysent l'hydrolyse d'une molécule de GTP en GDP et phosphate, réaction dont la variation d'enthalpie libre actionne cette protéine motrice pour mouvoir l'ARN messager et l'ARN de transfert sur les ribosomes lors de l'élongation de la chaîne naissante au cours de la traduction de l'ARN messager en protéine :

Les facteurs d'élongation forment un ensemble de protéines intervenant dans la biosynthèse des protéines aussi bien chez les procaryotes que chez les eucaryotes.

ProcaryotesModifier

Au sein du complexe du facteur d'initiation, c'est l'IF-2b (98 kDa) qui, chez les procaryotes, se lie au GTP et l'hydrolyse. Lors de l'élongation, l'hydrolyse du GTP est catalysée entre autres par l'EF-Tu (43 kDa) du facteur de transfert et l'EF-G (77 kDa)

L'EF-Tu et l'eEF-1α catalysent la liaison de l'aminoacyl-ARNt au site ribosomique A, tandis que l'EF-G et l'eEF-2 catalysent la translocation du peptidyl-ARNt du site A vers le site P du ribosome.

EucaryotesModifier

C'est l'eIF-2 (105 kDa) qui se lie au GTP chez les eucaryotes. Lors de l'élongation, les protéines qui hydrolysent le GTP sont notamment les facteurs d'élongation eEF-1α (53 kDa) et eEF-2 (70−110 kDa).

Notes et référencesModifier

  1. (en) David Goodsell, « Elongation Factors » [PDF], sur Protein Data Bank, (consulté le 14 mai 2015)
  2. (en) Marina V. Rodnina, Andreas Savelsbergh, Vladimir I. Katunin et Wolfgang Wintermeyer, « Hydrolysis of GTP by elongation factor G drives tRNA movement on the ribosome », Nature, vol. 385, no 6611,‎ , p. 37-41 (PMID 8985244, DOI 10.1038/385037a0, Bibcode 1997Natur.385...37R, lire en ligne)
  • (en) T.V. Kurzchalia, U.-A. Bommer, G.T. Babkina et G.G. Karpova, « GTP interacts with the γ-subunit of eukaryotic initiation factor eIF-2 », FEBS Letters, vol. 175, no 2,‎ , p. 313-316 (PMID 6566615, DOI 10.1016/0014-5793(84)80758-9, lire en ligne)
  • (en) Lev L. Kisselev et Lyudmila Yu. Frolova, « Termination of translation in eukaryotes », Biochemistry and Cell Biology, vol. 73, nos 11-12,‎ , p. 1079-1086 (PMID 8722024, DOI 10.1139/o95-116, lire en ligne)
  • (en) David V. Freistroffer, Michael Yu. Pavlov, Jane MacDougall, Richard H. Buckingham et Måns Ehrenberg, « Release factor RF3 in E.coli accelerates the dissociation of release factors RF1 and RF2 from the ribosome in a GTP-dependent manner », The EMBO Journal, vol. 16, no 13,‎ , p. 4126–4133 (PMID 9233821, PMCID 1170035, DOI 10.1093/emboj/16.13.4126, lire en ligne)
  • (en) I. M. Krab et A. Parmeggiani, « EF-Tu, a GTPase odyssey. », Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1443, nos 1-2,‎ , p. 1-22 (PMID 9838020)