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EnvZ/OmpR

EnvZ/OmpR est un système à deux composants (également nommé phosphorelais) composé du capteur histidine kinase EnvZ et du régulateur associé OmpR. Bien caractérisé chez Escherichia coli (E. coli) il a été mis en évidence lors d'études sur l'osmorégulation par le système des porines OmpF et OmpC[1].

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Schéma représentant le fonctionnement du système à deux composant EnvZ-OmpR et la régulation des deux gènes les plus connus du régulon ompF et ompC.

Organisation modifier

Au sein ompB le gène ompR est en amont de envZ qui sont les deux seuls membres de l'opéron. Le signal d'arrêt de transcription de OmpR chevauchant le début de envZ, on trouve un nombre plus important de protéines OmpR que de EnvZ[2],[3].

Le capteur EnvZ est une protéine de la membrane interne composée d'une boucle périplasmique, de deux domaines transmembranaires et d'un domaine cytoplasmique[4]. D'une taille de 450 acides aminés, EnvZ est un capteur dit "orthodoxe" et est donc composé d'un module senseur et d'un module transmetteur[5]. Le domaine catalytique cytoplasmique est séparé du domaine transmembranaire 2 par un domaine HAMP (Histidine kinases, Adenyl cyclases, Methyl-accepting proteins and Phosphatases) qui aurait un rôle dans la transmission du signal[6]. Lors de la perception d'un stimulus activateur, l'homodimère EnvZ va se transautophosphoryler au niveau du résidu l'histidine 243 du domaine catalytique et transmet le phosphate au niveau d'un résidu aspartate spécifique de OmpR[7],[8].

OmpR est un régulateur de la sous-famille OmpR/PhoB d'une taille de 239 acides aminés et présent au nombre de 3500 monomères chez E. coli[3]. Il est composé de deux domaines fonctionnels[9]. Le premier en N-ter est un domaine récepteur qui va recevoir le signal du capteur sous forme de phosphorylation du résidu aspartate 55[10]. Le deuxième domaine en C-ter est un domaine de liaison à l'ADN présentant un motif caractéristique Hélice-coude-hélice ailé (wHTH)[11]. À la suite de la réception du signal le régulateur va se dimériser et se fixer sur des boîtes de fixation présentes sur l'ADN, permettant ainsi la régulation de certains gènes[12].

Stimuli et régulon modifier

Le stimulus le plus connu du système est la variation d'osmolarité mais le système répond également à des variations de pH, la présence de procaïne, une carence nutritionnelle ou des modifications des éléments de l'enveloppe comme l'absence d'OPGs (glucanes périplasmiques osmorégulés)[13],[14],[15],[16],[17].En plus de stimuli classiques, MzrA une protéine de la membrane est connue pour diminuer l'activité du système lors de stress de l'enveloppe par interaction avec EnvZ[18]. À la suite de la phosphorylation, l'affinité de OmpR pour les boîtes de fixation du régulateur en amont de ompF et ompC augmente d'un facteur dix[19]. Outre la régulation des porines, des analyses transcriptomiques dans laquelle l'expression des gènes a été mesurée en présence ou en absence de OmpR ont estimé que la protéine régulait 125 gènes chez E. coli[20]. Parmi ces gènes on retrouve ceux liés à la motilité ou encore à la synthèse d'acides aminés. D'autres études ont déterminé que le système régulait des gènes de facteurs de virulence chez les bactéries zoopathogènes mais également chez les phytopathogènes[21],[22].

Régulation des porines OmpF et OmpC modifier

Les gènes régulés par OmpR les plus connus sont ompF et ompC dont l'expression dépend de l'osmolarité du milieu. À faible osmolarité, le capteur EnvZ possède une activité phosphatase forte et une activité kinase faible. On retrouve alors une faible quantité de protéines OmpR phosphorylées qui vont se fixer sur les sites de basses affinités de ompF et ompC, permettant l'expression de ompF mais pas de ompC. Quand l'osmolarité augmente, l'activité kinase de EnvZ va être majoritaire par rapport à l'activité phosphatase du capteur. La quantité d'OmpR phosphorylée va alors augmenter, ce qui va engendrer la fixation de ceux-ci sur les sites de fortes affinitées de ompF et ompC, provoquant la répression de ompF et l'activation de ompC[23],[24].

Notes et références modifier

  1. ↑ (en) Hirofumi Aiba et Takeshi Mizuno, « Phosphorylation of a bacterial activator protein, OmpR, by a protein kinase, EnvZ, stimulates the transcription of the ompF and ompC genes in Escherichia coli », FEBS Letters, vol. 261, no 1,‎ , p. 19–22 (DOI 10.1016/0014-5793(90)80626-T, lire en ligne, consulté le )
  2. ↑ E. T. Wurtzel, M. Y. Chou et M. Inouye, « Osmoregulation of gene expression. I. DNA sequence of the ompR gene of the ompB operon of Escherichia coli and characterization of its gene product », The Journal of Biological Chemistry, vol. 257, no 22,‎ , p. 13685–13691 (ISSN 0021-9258, PMID 6292199, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ a et b Sheng Jian Cai et Masayori Inouye, « EnvZ-OmpR interaction and osmoregulation in Escherichia coli », The Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 27,‎ , p. 24155–24161 (ISSN 0021-9258, PMID 11973328, DOI 10.1074/jbc.M110715200, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ S. Forst, D. Comeau, S. Norioka et M. Inouye, « Localization and membrane topology of EnvZ, a protein involved in osmoregulation of OmpF and OmpC in Escherichia coli », The Journal of Biological Chemistry, vol. 262, no 34,‎ , p. 16433–16438 (ISSN 0021-9258, PMID 2824492, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ C. Tomomori, T. Tanaka, R. Dutta et H. Park, « Solution structure of the homodimeric core domain of Escherichia coli histidine kinase EnvZ », Nature Structural Biology, vol. 6, no 8,‎ , p. 729–734 (ISSN 1072-8368, PMID 10426948, DOI 10.1038/11495, lire en ligne, consulté le )
  6. ↑ J. Alex Appleman, Li-Ling Chen et Valley Stewart, « Probing conservation of HAMP linker structure and signal transduction mechanism through analysis of hybrid sensor kinases », Journal of Bacteriology, vol. 185, no 16,‎ , p. 4872–4882 (ISSN 0021-9193, PMID 12897007, PMCID PMC166472, DOI 10.1128/JB.185.16.4872-4882.2003, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ D. L. Roberts, D. W. Bennett et S. A. Forst, « Identification of the site of phosphorylation on the osmosensor, EnvZ, of Escherichia coli », The Journal of Biological Chemistry, vol. 269, no 12,‎ , p. 8728–8733 (ISSN 0021-9258, PMID 8132603, lire en ligne, consulté le )
  8. ↑ Y. Yang et M. Inouye, « Intermolecular complementation between two defective mutant signal-transducing receptors of Escherichia coli », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 88, no 24,‎ , p. 11057–11061 (ISSN 0027-8424, PMID 1662380, PMCID PMC53072, DOI 10.1073/pnas.88.24.11057, lire en ligne, consulté le )
  9. ↑ M. Kato, H. Aiba, S. Tate et Y. Nishimura, « Location of phosphorylation site and DNA-binding site of a positive regulator, OmpR, involved in activation of the osmoregulatory genes of Escherichia coli », FEBS letters, vol. 249, no 2,‎ , p. 168–172 (ISSN 0014-5793, PMID 2661262, DOI 10.1016/0014-5793(89)80617-9, lire en ligne, consulté le )
  10. ↑ J. Delgado, S. Forst, S. Harlocker et M. Inouye, « Identification of a phosphorylation site and functional analysis of conserved aspartic acid residues of OmpR, a transcriptional activator for ompF and ompC in Escherichia coli », Molecular Microbiology, vol. 10, no 5,‎ , p. 1037–1047 (ISSN 0950-382X, PMID 7934854, DOI 10.1111/j.1365-2958.1993.tb00974.x, lire en ligne, consulté le )
  11. ↑ E. Martínez-Hackert et A. M. Stock, « The DNA-binding domain of OmpR: crystal structures of a winged helix transcription factor », Structure (London, England: 1993), vol. 5, no 1,‎ , p. 109–124 (ISSN 0969-2126, PMID 9016718, DOI 10.1016/s0969-2126(97)00170-6, lire en ligne, consulté le )
  12. ↑ Ann E. Maris, Don Walthers, Kirsten Mattison et Nicole Byers, « The response regulator OmpR oligomerizes via beta-sheets to form head-to-head dimers », Journal of Molecular Biology, vol. 350, no 5,‎ , p. 843–856 (ISSN 0022-2836, PMID 15979641, DOI 10.1016/j.jmb.2005.05.057, lire en ligne, consulté le )
  13. ↑ Smarajit Chakraborty, Ricksen S. Winardhi, Leslie K. Morgan et Jie Yan, « Non-canonical activation of OmpR drives acid and osmotic stress responses in single bacterial cells », Nature Communications, vol. 8, no 1,‎ , p. 1587 (ISSN 2041-1723, PMID 29138484, PMCID 5686162, DOI 10.1038/s41467-017-02030-0, lire en ligne, consulté le )
  14. ↑ M. Sato, K. Machida, E. Arikado et H. Saito, « Expression of outer membrane proteins in Escherichia coli growing at acid pH », Applied and Environmental Microbiology, vol. 66, no 3,‎ , p. 943–947 (ISSN 0099-2240, PMID 10698756, PMCID PMC91927, DOI 10.1128/AEM.66.3.943-947.2000, lire en ligne, consulté le )
  15. ↑ A. Rampersaud et M. Inouye, « Procaine, a local anesthetic, signals through the EnvZ receptor to change the DNA binding affinity of the transcriptional activator protein OmpR », Journal of Bacteriology, vol. 173, no 21,‎ , p. 6882–6888 (ISSN 0021-9193, PMID 1718943, PMCID PMC209041, DOI 10.1128/jb.173.21.6882-6888.1991, lire en ligne, consulté le )
  16. ↑ X. Liu et T. Ferenci, « Regulation of porin-mediated outer membrane permeability by nutrient limitation in Escherichia coli », Journal of Bacteriology, vol. 180, no 15,‎ , p. 3917–3922 (ISSN 0021-9193, PMID 9683489, PMCID PMC107376, DOI 10.1128/JB.180.15.3917-3922.1998, lire en ligne, consulté le )
  17. ↑ Sébastien Bontemps-Gallo, Dickeya dadantii: Vers la compréhension du rôle biologique des glucanes périplasmiques osmorégulés, Université de Lille, (lire en ligne)
  18. ↑ Henri Gerken et Rajeev Misra, « MzrA-EnvZ interactions in the periplasm influence the EnvZ/OmpR two-component regulon », Journal of Bacteriology, vol. 192, no 23,‎ , p. 6271–6278 (ISSN 1098-5530, PMID 20889743, PMCID 2981204, DOI 10.1128/JB.00855-10, lire en ligne, consulté le )
  19. ↑ C. G. Head, A. Tardy et L. J. Kenney, « Relative binding affinities of OmpR and OmpR-phosphate at the ompF and ompC regulatory sites », Journal of Molecular Biology, vol. 281, no 5,‎ , p. 857–870 (ISSN 0022-2836, PMID 9719640, DOI 10.1006/jmbi.1998.1985, lire en ligne, consulté le )
  20. ↑ Taku Oshima, Hirofumi Aiba, Yasushi Masuda et Shigehiko Kanaya, « Transcriptome analysis of all two-component regulatory system mutants of Escherichia coli K-12 », Molecular Microbiology, vol. 46, no 1,‎ , p. 281–291 (ISSN 0950-382X, PMID 12366850, DOI 10.1046/j.1365-2958.2002.03170.x, lire en ligne, consulté le )
  21. ↑ S. Shin et C. Park, « Modulation of flagellar expression in Escherichia coli by acetyl phosphate and the osmoregulator OmpR », Journal of Bacteriology, vol. 177, no 16,‎ , p. 4696–4702 (ISSN 0021-9193, PMID 7642497, PMCID PMC177235, DOI 10.1128/jb.177.16.4696-4702.1995, lire en ligne, consulté le )
  22. ↑ Marine Caby, Rôle du phosphorelais EnvZ/OmpR chez la bactérie phytopathogène Dickeya dadantii, Université de Lille, (lire en ligne)
  23. ↑ T. Mizuno et S. Mizushima, « Signal transduction and gene regulation through the phosphorylation of two regulatory components: the molecular basis for the osmotic regulation of the porin genes », Molecular Microbiology, vol. 4, no 7,‎ , p. 1077–1082 (ISSN 0950-382X, PMID 1700256, DOI 10.1111/j.1365-2958.1990.tb00681.x, lire en ligne, consulté le )
  24. ↑ S. Maeda, K. Takayanagi, Y. Nishimura et T. Maruyama, « Activation of the osmoregulated ompC gene by the OmpR protein in Escherichia coli: a study involving synthetic OmpR-binding sequences », Journal of Biochemistry, vol. 110, no 3,‎ , p. 324–327 (ISSN 0021-924X, PMID 1769957, DOI 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123579, lire en ligne, consulté le )
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