Discussion:Cinétique enzymatique
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Votre aide est la bienvenue pour corriger les liens, présents dans l'article, vers les pages d'homonymie Arrhenius ⇒ Quelques explications pour effectuer ces corrections. -- 15 juillet 2014 à 18:05 (CEST)
Au travail!
modifierCet article touche un thème fondamental de la biochimie et mérite bien toute notre attention.
Il recrute entre autres:
- des traducteurs à partir de l'article sous sa version anglaise Enzyme kinetics (reconnu par nos amis anglophones comme article de qualité) ;
- des biochimistes pour revoir et améliorer le contenu ;
- des infographistes pour concevoir les figures (de préférence sous format .pgn ou .svg).
Je pense d'ailleurs qu'il serait convenable de ne pas se noyer dans les détails mais plutôt de construire des articles connexes : p. ex. Enzymatique Michaelienne, Inhibition enzymatique, Catalyse enzymatique, Enzyme allostérique etc.
Notez que le plan préalablement proposé est provisoire et peut être modifié.
Mes amitiés, YassineMrabet 15 novembre 2006 à 11:21 (CET)
Mécanisme de la catalyse enzymatique
modifierJ'ai remplacé l'ancien texte qui me paraissait peu clair et était avait une indication "Cette section a besoin d'être recyclée (novembre 2014)." J'ai renommé la section Considérations générales. L'ancien texte (supprimé) était le suivant: "Une réaction chimique est un état d'équilibre entre les réactifs et les produits. Dans une réaction classique les réactifs se transforment en produits jusqu'à disparition totale ou non d'un réactif, c'est l'état d'équilibre. En enzymologie, les réactifs sont les substrats de l'enzyme et comme beaucoup enzymes ont une activité réversible, les produits peuvent devenir substrats. Pour qu'une réaction chimique se fasse, il faut délivrer une certaine énergie, l'énergie d'activation (comme si les réactifs devaient franchir un col pour se transformer). Une enzyme diminue l'énergie d'activation à fournir (en quelque sorte elle modifie le chemin pris par les réactifs) la réaction se retrouve donc accélérée mais l'état d'équilibre atteint n'est pas modifié, il ne dépend pas de l'enzyme. En théorie, comme tous les catalyseurs, une enzyme est retrouvée intacte en fin de réaction." Lewisiscrazy (discuter) 21 janvier 2018 à 13:53 (CET)