Arginyl-ARNt synthétase
Arginine-ARNt ligase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'arginyl-ARNt synthétase, ou ArgRS, est une ligase qui catalyse la réaction :
- ATP + L-arginine + ARNtArg AMP + pyrophosphate + L-arginyl-ARNtArg.
Cette enzyme assure la fixation de l'arginine, l'un des 22 acides aminés protéinogènes, sur son ARN de transfert, noté ARNtArg, pour former l'aminoacyl-ARNt correspondant, ici l'arginyl-ARNtArg.
ArgRS ne possède pas d'activité de relecture permettant d'éviter l'incorporation d'acides aminés structurellement proches. Cependant, la protéine CtdA découverte chez Pseudomonas canavaninivorans est capable d'hydrolyser les ARNtArg incorrectement chargé de canavanine[1].
Notes et références modifier
- (en) Hauth, F., Funck, D. et Hartig, J.S., « A standalone editing protein deacylates mischarged canavanyl-tRNAArg to prevent canavanine incorporation into proteins », Nucleic acids research, (PMID 36626933, DOI 10.1093/nar/gkac1197).
- (en) Allende CC, Allende JE, « Purification and substrate specificity of arginyl-ribonucleic acid synthetase from rat liver », J. Biol. Chem., vol. 239, , p. 1102-6 (PMID 14165914)
- (en) Mehler AH, Mitra SK, « The activation of arginyl transfer ribonucleic acid synthetase by transfer ribonucleic acid », J. Biol. Chem., vol. 242, no 23, , p. 5495-9 (PMID 12325365)
- (en) Mitra SK and Mehler AH, « The arginyl transfer ribonucleic acid synthetase of Escherichia coli », J. Biol. Chem., vol. 242, , p. 5491-5494 (PMID 12325364)
