Amine primaire oxydase

Amine primaire oxydase
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Dimère d'amine primaire oxydase humaine (PDB 2C10[1])
N° EC EC 1.4.3.21
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'amine primaire oxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

R–CH2NH2 + H2O + O2    R–CHO + NH3 + H2O2.

Cette enzyme est une quinoprotéine à cuivre sensible à l'inhibition par les composés carbonylés tels que ceux de la famille de la semicarbazide H2N–NH–CO–NH2. Elle est spécifique des amines primaires et agit très peu ou pas sur les diamines telles que l'histamine ainsi que sur les amines secondaires et les amines tertiaires.

Initialement classée comme amine oxydase à cuivre (EC 1.4.3.6) sur la base de la nature du cofacteur, l'amine primaire oxydase (EC 1.4.3.21) en a été séparée de la diamine oxydase (EC 1.4.3.22)[2].

Notes et références modifier

  1. (en) E. Jakobsson, J. Nilsson, D. Ogg et G. J. Kleywegt, « Structure of human semicarbazide-sensitive amine oxidase/vascular adhesion protein-1 », Acta Crystallographica D Biolgical Crystallography, vol. D61, no Pt 11,‎ , p. 1550-1562 (PMID 16239734, DOI 10.1107/S0907444905028805, lire en ligne)
  2. (en) Entrée EC 1.4.3.6 sur le site de l'IUBMB.
  • (en) Haywood, G.W. and Large, P.J., « Microbial oxidation of amines. Distribution, purification and properties of two primary-amine oxidases from the yeast Candida boidinii grown on amines as sole nitrogen source », Biochem. J., vol. 199, no 1,‎ , p. 187–201 (PMID 7337701, PMCID 1163349)
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