3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase

Données clés
N° EC	EC 1.2.4.4
N° CAS	9082-72-8
Cofacteur(s)	TPP
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, ou alpha-cétoisovalérate déshydrogénase, est une oxydoréductase faisant partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase dont elle est l'enzyme E1. Cette enzyme a pour fonction de fixer une molécule d'alpha-cétoisovalérate sur un lipoamide avec l'aide d'une thiamine pyrophosphate (TPP) et libération de CO₂. Elle fait partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétovaline en Isobutyryl-CoA et CO₂ :

	+ CoA-SH + NAD⁺ → NADH + H⁺ + CO₂ +
α-Cétovaline		Isobutyryl-CoA

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (CH₂R = CH(CH₃)₂ sur ce schéma) :

la 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP) ;
la dihydrolipoyl transacylase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH) ;
la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec le FAD et le NAD⁺.

Notes et références

↑ (en) Mischa Machius, R. Max Wynn, Jacinta L. Chuang, Jun Li, Ronald Kluger, Daria Yu, Diana R. Tomchick, Chad A. Brautigam et David T. Chuang, « A Versatile Conformational Switch Regulates Reactivity in Human Branched-Chain α-Ketoacid Dehydrogenase », Structure, vol. 14, n^o 2,‎ 2 février 2006, p. 287-298 (PMID 16472748, DOI 10.1016/j.str.2005.10.009, lire en ligne)

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[10.1016/j.str.2005.10.009-1] (en) Mischa Machius, R. Max Wynn, Jacinta L. Chuang, Jun Li, Ronald Kluger, Daria Yu, Diana R. Tomchick, Chad A. Brautigam et David T. Chuang, « A Versatile Conformational Switch Regulates Reactivity in Human Branched-Chain α-Ketoacid Dehydrogenase », Structure, vol. 14, n^o 2,‎ 2 février 2006, p. 287-298 (PMID 16472748, DOI 10.1016/j.str.2005.10.009, lire en ligne)

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