Utilisateur:Apach/Filament d'actine
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Un filament d'actine, ou microfilament, est un homopolymère de la protéine actine. C'est un constituant essentiel du cytosquelette des cellules eucaryotes, ainsi que des fibres musculaires. L'actine sous forme de filaments est parfois appelée actine F (Filamenteuse), tandis que la forme monomérique est appelée actine G (Globulaire).
Structure d'un filament modifier
Un filament d'actine a une structure en double hélice avec un diamètre d'environ 7nm. Sa longueur de persistence est d'environ 17µm, soit l'ordre de grandeur du diamètre des cellules.
Dynamique de polymérisation modifier
La polymérisation s'amorce par une phase de nucléation, où sont formés majoritairement des trimères. Les monomères s'assemblent ensuite suivant une double hélice, qui n'a donc pas de centre de symétrie. A l'une des extrémités, notée (+), les constantes cinétiques sont en ordre de grandeur 10 fois supérieures à celles de l'autre extrémité, notée (-). En outre, les monomères associés à l'ATP (ATP-actine), présents en majorité dans les cellules vivantes, ont plus tendance à polymériser que ceux associés à l'ADP (ADP-actine).
L'actine associée à un filament a tendance à hydroliser son ATP. Ce phénomène est, avec la polarité du filament, à l'origine du phénomène dit de "tapis roulant" (anglais : threadmilling). En effet, l'extrémité (+) va avoir tendance à capter en très grande majorité de l'ATP-actine, favorisant par conséquent la polymérisation à cette extrémité. En revanche, l'extrémité (-) étant moins active, les monomères d'actine qui en sont proches ont passé plus de temps sous forme filamentaire, et sont majoritairement sous forme d'ADP-actine. Par conséquent, à l'extrémité (-) l'équilibre est déplacé vers le dépolymérisation.
Ces deux déplacements d'équilibres concommitents font que la chaîne croît en permanence du côté (+) et décroît du côté (-). Si on maintient un monomère central fixe, l'ensemble de la chaîne semble donc se déplacer. L'apport d'énergie nécessaire pour maintenir cet état hors équilibre se fait dans le milieu liquide environnant, où l'ADP-actine est régénérée en ATP-actine. Ce processus permet la réalisation d'un moteur moléculaire qui permet à certaines cellules de se déplacer au moyen d'un lamellipode. Il est aussi à l'origine du mouvement de la bactérie Listeria. Cependant la théorie rigoureuse explicant dans le détail le fonctionnement de ce type de moteur est délicate et encore sujette à controverse.
Protéines associées modifier
Les protéines associées à l'actine (en anglais, Actin associated proteins, AAP) sont la clé du contrôle par la cellule de son stock d'actine. Elles permettent de réguler la polymérisation et d'oganiser spatialement les filaments. Elles sont à leur tour contrôlées par des protéines régulatrices qui s'insèrent dans le réseau complexe interragissant avec toutes la cellule.
Voici quelques exemples :
- Gelsoline
- ARP2/3
- Fimbrine
- Cofiline
- Vinculine
- ...
On en dénombre plusieurs dizaines.
Superstructures modifier
Faisceaux, câbles de tension, réseaux, comètes.