Bâtonnet
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En biologie, les bâtonnets (ou « cellules en bâtonnet ») sont des cellules réceptrices situées dans la rétine qui font partie, avec les cônes, des cellules photosensibles. Ils permettent la vision scotopique, c'est-à-dire avec une luminosité faible. Grâce à un pigment nommé rhodopsine, ils transforment le flux électromagnétique de la lumière en signal bioélectrique, un influx nerveux, pris en compte par le cerveau. Le cerveau peut alors interpréter les signaux pour construire la vision. Cette vision n'est qu'en noir, blanc et nuances de gris, car il n'existe qu'un seul type de bâtonnets, alors qu'il existe trois types de cônes qui permettent la vision trichromatique pour les luminosités correspondant à la vision photopique. Les bâtonnets tirent leur nom de la forme approximativement cylindrique de ces cellules nerveuses spécifiques. Les bâtonnets sont également les récepteurs associés à la détection des mouvements par le cortex visuel.
Chez l'humain, chaque rétine compte en moyenne 92[2] à 100[3] millions de bâtonnets, avec des valeurs rencontrées pouvant aller de 47[4] à 107[5] millions par rétine. Ils constituent près de 95 % des cellules photoréceptrices. Leur densité est maximale en périphérie de la rétine et décroît en direction de la fovéa où elle est nulle. Chez les sujets atteints d'achromatopsie, les cônes sont déficients et l'essentiel de la vision provient des bâtonnets. Ces sujets, dits achromates, ont une acuité visuelle réduite, sans aucune vision des couleurs et souffrent d'une forte photophobie, et parfois de nystagmus.
Fonctionnement
modifierLa rhodopsine, située sur les citernes des bâtonnets, fonctionne comme un récepteur métabotropique. Elle transduit un message grâce à une protéine G. Elle contient le 11-cis-rétinal, un chromophore qui change de conformation au contact d'un photon pour devenir un trans-rétinal. La rhodopsine ainsi activée est appelée métarhodospine II. Elle interagit alors avec une protéine G particulière appelée transducine. La sous-unité Gα va activer une phosphodiestérase qui clive le GMPc en 5'GMP. Celui-ci se fixe sur un canal Ca2+/Na+, ce qui entraîne sa fermeture. Ces cations n'entrent donc plus dans la cellule, mais d'autres canaux permettent toujours la sortie de cations. Cette sortie non compensée de charges positives entraîne l'hyperpolarisation de la membrane du photorécepteur. Le bâtonnet libère donc moins de glutamate dans la fente synaptique. Cette diminution est proportionnelle au nombre de photons reçus par le photorécepteur[6].
Évolution
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La plupart des vertébrés ne synthétisent qu'une sorte de rhodopsine, et n'ont qu'une sorte de bâtonnets. Les poissons des abysses ont acquis de façon indépendante de nouveaux gènes leur permettant de produire de 3 à 14 rhodopsines différentes. Avoir à leur disposition plusieurs types de bâtonnets leur permet peut-être une perception des couleurs analogue à celle que procurent les cônes des autres vertébrés (moins sensibles à la lumière que les bâtonnets)[7],[8].
Notes et références
modifier- (en) Arthur C. Guyton, Human Physiology and Mechanisms of Disease, 1992, p. 373.
- Susan Standring, Gray's Anatomy: The Anatomical Basis of Clinical Practice, 40e édition, 2008, chapitre 40 « The Eye », page 690.
- Arthur Guyton, John Hall, Textbook of Medical Physiology, 12e édition, 2011, chapitre 50 « The Eye: II. Receptor and Neural Function of the Retina », page 619.
- (en) Jonas JB, Schneider U, Naumann GO, « Count and density of human retinal photoreceptors », Graefes Arch Clin Exp Ophthalmol, vol. 230, no 6, , p. 505-10. (PMID 1427131).
- (en) Curcio CA, Sloan KR, Kalina RE, Hendrickson AE, « Human photoreceptor topography », J Comp Neurol, vol. 292, no 4, , p. 497-523. (PMID 2324310).
- Yingbin Fu, « Phototransduction in Rods and Cones » (PMID 21413414).
- Coraline Madec, « L'hypervision des abysses », Pour la science, no 501, , p. 14.
- (en) Zuzana Musilova, Fabio Cortesi, Michael Matschiner, Wayne I. L. Davies, Jagdish Suresh Patel et al., « Vision using multiple distinct rod opsins in deep-sea fishes », Science, vol. 364, no 6440, , p. 588-592 (DOI 10.1126/science.aav4632).
