Peroxydase héminique

Une peroxydase héminique, ou peroxydase hème-dépendante, est une oxydoréductase contenant de l'hème comme cofacteur dans le rôle d'accepteur d'électron afin de catalyser diverses réactions d'oxydation. La plupart de ces enzymes suivent le mécanisme catalytique suivant :

Fe3+ + H2O2    [Fe4+=O]R’ (composé I) + H2O ;
[Fe4+=O]R’ + substrat → [Fe4+=O]R (composé II) + substrat oxydé ;
[Fe4+=O]R + substrat → Fe3+ + H2O + substrat oxydé.

Au cours de cette réaction, l'enzyme réagit avec un équivalent de peroxyde d'hydrogène H2O2 pour donner un premier composé [Fe4+=O]R’. Il s'agit d'une réaction d'oxydoréduction à deux électrons au cours de laquelle H2O2 est réduit en H2O pendant que l'enzyme est oxydée. Un équivalent d'oxydation se trouve sur l'atome de fer, donnant l'intermédiaire oxyferryle[1], tandis que, pour beaucoup de peroxydases, la porphyrine R est oxydée en radical R’. Le composé I oxyde ensuite un substrat organique pour former un radical[2] et le composé II, lequel peut oxyder un second substrat.

Les peroxydases héminiques regroupent deux superfamilles, la première présente chez les bactéries, les champignons et les plantes, et la seconde présente chez les animaux. La première peut être organisée en trois grandes classes[3] :

Les études par cristallographie aux rayons X montrent que ces protéines partagent souvent une architecture commune, avec deux domaines entièrement α contenant le groupe prosthétique héminique.

Les peroxydases de type DyP (en) sont une autre famille de peroxydases héminiques[7].

Notes et références

modifier
  1. (en) R. E. Nelson, L. I. Fessler, Y. Takagi, B. Blumberg, D. R. Keene, P. F. Olson, C. G. Parker et J. H. Fessler, « Peroxidasin: a novel enzyme-matrix protein of Drosophila development », The EMBO Journal, vol. 13, no 15,‎ , p. 3438-3447 (PMID 8062820, PMCID 395246, lire en ligne)
  2. (en) Huiying Li et Thomas L. Poulos, « Structural variation in heme enzymes: a comparative analysis of peroxidase and P450 crystal structures », Structure, vol. 2, no 6,‎ , p. 461-464 (PMID 7922023, DOI 10.1016/S0969-2126(00)00046-0, lire en ligne)
  3. (en) Karen G. Welinder, « Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases », Current Opinion in Structural Biology, vol. 2, no 3,‎ , p. 388-393 (DOI 10.1016/0959-440X(92)90230-5, lire en ligne)
  4. (en) Karen Gjes ng Welinder, « Bacterial catalase-peroxidases are gene duplicated members of the plant peroxidase superfamily », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology, vol. 1080, no 3,‎ , p. 215-220 (PMID 1954228, DOI 10.1016/0167-4838(91)90004-J, lire en ligne)
  5. (en) C. Adinarayana Reddy et Trevor M. D’Souza, « Physiology and molecular biology of the lignin peroxidases of Phanerochaete chrysosporium », FEMS Microbiology Review, vol. 13, nos 2-3,‎ , p. 137-152 (PMID 8167033, DOI 10.1111/j.1574-6976.1994.tb00040.x, lire en ligne)
  6. (en) A. Campa, « Biological roles of plant peroxidases: known and potential function », Peroxidases in chemistry and biology, 2, 1991, p. 25-50.
  7. (en) Chloe Zubieta, S. Sri Krishna, Mili Kapoor, Piotr Kozbial, Daniel McMullan, Herbert L. Axelrod, Mitchell D. Miller, Polat Abdubek, Eileen Ambing, Tamara Astakhova, Dennis Carlton, Hsiu‐Ju Chiu, Thomas Clayton, Marc C. Deller, Lian Duan, Marc‐André Elsliger, Julie Feuerhelm, Slawomir K. Grzechnik, Joanna Hale, Eric Hampton, Gye Won Han, Lukasz Jaroszewski, Kevin K. Jin, Heath E. Klock, Mark W. Knuth, Abhinav Kumar, David Marciano, Andrew T. Morse, Edward Nigoghossian, Linda Okach, Silvya Oommachen, Ron Reyes, Christopher L. Rife, Paul Schimmel, Henry van den Bedem, Dana Weekes, Aprilfawn White, Qingping Xu, Keith O. Hodgson, John Wooley, Ashley M. Deacon, Adam Godzik, Scott A. Lesley et Ian A. Wilson, « Crystal structures of two novel dye-decolorizing peroxidases reveal a β-barrel fold with a conserved heme-binding motif », Proteins, vol. 69, no 2,‎ , p. 223-233 (PMID 17654545, DOI 10.1002/prot.21550, lire en ligne)