Thiorédoxine réductase

Thiorédoxine réductase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'un dimère de thiorédoxine réductase humaine réduite (PDB 2cfy).
N° EC EC 1.8.1.9
N° CAS 9074-14-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Les thiorédoxine réductases sont les seules enzymes connues susceptibles de réduire la thiorédoxine[1]. Il s'agit de dimères de sous-unités identiques comptant 316 acides aminés utilisant la FAD comme coenzyme afin de réduire la thiorédoxine oxydée à partir de la NADPH + H+ :

(1)   Thiorédoxine réductase-S2 + NADPH + H+ → Thiorédoxine réductase-(SH)2 + NADP+.
(2)   Thiorédoxine-S2 + Thiorédoxine réductase-(SH)2Thiorédoxine-(SH)2 + Thiorédoxine réductase-S2.

On retrouve de la thiorédoxine réductase chez tous les types d'êtres vivants connus : procaryotes, archées et la plupart des plantes possèdent un type de cette enzyme, tandis que les eucaryotes supérieurs et certaines plantes possèdent une autre type de thiorédoxine réductase, contenant de la sélénocystéine. Les animaux possèdent en particulier trois types de thiorédoxine réductases : la TR1, la TR3 et la TRG ; la TR1[2] et la TR3[3] sont indispensables à l'embryogenèse chez la souris.

Son caractère indispensable[4] à la croissance cellulaire fait de la thiorédoxine réductase une cible particulièrement étudiée dans le cadre de la recherche contre le cancer.

Notes et références modifier

  1. (en) Debbie MUSTACICH et Garth POWIS, « Thioredoxin reductase », Biochemical Journal, vol. 346,‎ , p. 1-8 (lire en ligne) DOI 10.1042/0264-6021:3460001 PMID 10657232
  2. (en) Cemile Jakupoglu, Gerhard K. H. Przemeck, Manuela Schneider, Stéphanie G. Moreno, Nadja Mayr, Antonis K. Hatzopoulos, Martin Hrabé de Angelis, Wolfgang Wurst, Georg W. Bornkamm, Markus Brielmeier et Marcus Conrad, « Cytoplasmic Thioredoxin Reductase Is Essential for Embryogenesis but Dispensable for Cardiac Development », Molecular and Cellular Biology, vol. 25, no 5,‎ , p. 1980-1988 (lire en ligne) DOI 10.1128/MCB.25.5.1980-1988.2005 PMID 15713651
  3. (en) Marcus Conrad, Cemile Jakupoglu, Stéphanie G. Moreno, Stefanie Lippl, Ana Banjac, Manuela Schneider, Heike Beck, Antonis K. Hatzopoulos, Ursula Just, Fred Sinowatz, Wolfgang Schmahl, Kenneth R. Chien, Wolfgang Wurst, Georg W. Bornkamm et Markus Brielmeier, « Essential Role for Mitochondrial Thioredoxin Reductase in Hematopoiesis, Heart Development, and Heart Function », Molecular and Cellular Biology, vol. 24, no 21,‎ , p. 9414-9423 (lire en ligne) DOI 10.1128/MCB.24.21.9414-9423.2004 PMID 15485910
  4. Voir Carence alimentaire en sélénium

Liens externes modifier