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La pullulanase est une glycoside hydrolase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons osidiques α-D-(1→6) du pullulane, de l'amylopectine et du glycogène, ainsi que celles des dextrines limites α et β de ces deux derniers. Les pullulanases de type I attaquent spécifiquement les liaisons α-(1→6) tandis que les pullulanases de type II sont également capables d'hydrolyser les liaisons α-(1→4).

Cette enzyme est produite par diverses bactéries et archées. L'exoenzyme constituée d'une lipoprotéine liée à la surface cellulaire de bactéries à Gram négatif du genre Klebsiella en est un exemple.

Notes et référencesModifier

  • (en) Hans Bender et Kurt Wallenfels, « [95] Pullulanase (an amylopectin and glycogen debranching enzyme) from Aerobacter aerogenes », Methods in Enzymology, vol. 8,‎ , p. 555-559 (DOI 10.1016/0076-6879(66)08100-X, lire en ligne)
  • (en) Lee, E.Y.C. and Whelan, W.J., The Enzymes, vol. 5, New York, Academic Press, , 191–234 p., « Glycogen and starch debranching enzymes »
  • (en) D. Manners, « Observations on the specificity and nomenclature of starch debranching enzymes », Journal of Applied Glycoscience, vol. 44,‎ , p. 83-85