Prénylation

La prénylation est le couplage d'un farnésyl en C15, géranyl-géranyl en C20 à des protéines sur un acide aminé cystéine en position C-terminale ou proche de l'extrémité C-terminale s'il y a présence d'un motif CaaX (où C est une cystéine, a un acide aminé aliphatique et X un acide aminé) comme les lamines A et B, certaines protéines G monomériques, et environ 300 autres protéines humaines. Elle permet la fixation d'une protéine sur la face interne d'une membrane plasmique cellulaire mais facilite également les interactions protéiques.[1]

Processus détailléModifier

Prénylation de Ras (protéine G)Modifier

La prénylation se fait soit par l'ajout d'un farnésyl diphosphate par une farnesyltransferase (FTase), soit par l'ajout d'un géranyl-géranyl par une géranylgeranyltransferase I (GGTase I). L'acide gras ajouté sera déterminé selon l'acide aminé X de la boîte CaaX. Un groupement carboxyle remplacera ensuite la partie aaX de la boîte Caax par une Ras-converting CaaX endopeptidase I (RCEI) et le processus se finira par l'ajout d'un groupement méthyle par une S-isoprenylcysteine O-methyltransferase (ICMT).

Notes et référencesModifier

  1. « Prénylation », sur Dictionnaires et Encyclopédies sur 'Academic' (consulté le )