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Pepsinogène A
Caractéristiques générales
Symbole PGA
N° EC 3.4.23.1
Gène PGA3 – Pepsinogène A3
Homo sapiens
Locus 11q12.2
Masse moléculaire 41 976 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène PGA4 – Pepsinogène A4
Homo sapiens
Locus 11q12.2
Masse moléculaire 41 977 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène PGA5 – Pepsinogène A5
Homo sapiens
Locus 11q12.2
Masse moléculaire 41 993 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques. Elle clive les liaisons Phe1Val, Gln4His, Glu13Ala, Ala14Leu, Leu15Tyr, Tyr16Leu, Gly23Phe, Phe24Phe et Phe25Tyr de la chaîne B de l'insuline.

La pepsine A est la principale endopeptidase du suc gastrique des vertébrés. Elle est issue du pepsinogène par protéolyse limitée. La pepsine humaine se présente sous cinq isoformes différentes. La pepsine D du porc est la pepsine A non phosphorylée.

Notes et référencesModifier

  1. a b c d e et f Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Masao Fujinaga, Maia M. Chernaia, N. I. Tarasova, S. C. Mosimann, and M. N. James, « Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin », Protein Science, vol. 4, no 5,‎ , p. 960-972 (PMID 7663352, PMCID 2143119, DOI 10.1002/pro.5560040516, lire en ligne)
  • (en) Michael N. G. James et Anita R. Sielecki, « Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1.8 Å resolution », Nature, vol. 319, no 6048,‎ , p. 33-38 (PMID 3941737, DOI 10.1038/319033a0, lire en ligne)
  • (en) Jordan Tang et Ricky N. S. Wong, « Evolution in the structure and function of aspartic proteases », Journal of Cellular Biochemistry, vol. 33, no 1,‎ , p. 53-63 (PMID 3546346, DOI 10.1002/jcb.240330106, lire en ligne)
  • (en) Jan Pohl et Ben M. Dunn, « Secondary enzyme-substrate interactions: kinetic evidence for ionic interactions between substrate side chains and the pepsin active site », Biochemistry, vol. 27, no 13,‎ , p. 4827-4834 (PMID 3139029, DOI 10.1021/bi00413a037, lire en ligne)

Voir aussiModifier