La N-glycosylation est une opération biochimique qui se produit dans le réticulum endoplasmique. Elle consiste en l'addition de glucides aux chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du RE. Cette opération est importante à la fois pour la structure et la fonction des protéines concernées. Ce processus se déroule de manière co-traductionnelle par transport en bloc d'une seule espèce d'oligosaccharide, constituée de N-acétylglucosamine, de mannose et de glucose.

Au cours de cette réaction, un oligoside « N-glycosylé » se lie à un acide aminé asparagine (Asn) disponible, appartenant à une séquence consensus Asn-X-Ser/Thr (X représente n'importe quel acide aminé à l'exception de la proline pour des raisons d'encombrement stérique). Cette réaction est catalysée par une enzyme membranaire de type oligosaccharyl-transférase, et débute en général par une N-acétylglucosamine.

La N-glycosylation est une modification co-traductionnelle qui permet entre autre aux protéines d'être à l'origine des glycoprotéines, elle met en jeu un noyau invariant qui est composé de 5 oses qui seront toujours identiques qui sont 3 mannoses et 2 N-acétylglucosamines

Une protéine N-glycosylée doit lors de sa maturation subir un contrôle qualité qui s'effectue dans le REG par l'intermédiaire de lectines chaperonnes telles que les calnexines et les calréticulines ainsi que par des chaperonnes spécifiques du RE appelées BIP chaperonnes, elles sont accompagnées de glycosylases qui vont emputer la chaîne oligosaccharidique pour permettre le processus de vérification de bonne conformation de la protéine, qui si est bien conformé va poursuivre sa N-glycosylation dans l'appareil de Golgi, mais qui, si est mal conformée va se voir induire un signal de dégradation vers le protéasome par une mannosidase et se voir retirer sa chaîne glucidique par une N-glycanase.

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