Lymphotoxine bêta
| Lymphotoxine β | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Lymphotoxine bêta | |
| Symbole | LTB | |
| Synonymes | LT β, TNFSF3, TNF C, facteur de nécrose tumorale C | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 6p21.33 | |
| Masse moléculaire | 25 390 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 244 acides aminés[1] | |
| Entrez | 4050 | |
| HUGO | 6711 | |
| OMIM | 600978 | |
| UniProt | Q06643 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_002341.1, NM_009588.1 | |
| RefSeq (protéine) | NP_002332.1, NP_033666.1 | |
| Ensembl | ENSG00000227507 | |
| PDB | 4MXW | |
|
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La lymphotoxine β (LT β), ou facteur de nécrose tumorale C (TNF C), est une protéine codée chez l'homme par le gène LTB[2],[3].
La lymphotoxine β est une protéine transmembranaire de la famille des facteurs de nécrose tumorale (TNF). Elle assure l'ancrage de la lymphotoxine α à la surface des cellules à travers la formation d'un hétérotrimère, essentiellement de la forme αβ2, qui est le principal ligand du récepteur de la lymphotoxine β (en) ; le complexe α2β est également observé mais est moins abondant.
La lymphotoxine β est un déclencher de la réponse inflammatoire et intervient dans le développement normal du système lymphatique. L'isoforme b ne forme pas de complexe avec la lymphotoxine α, de sorte que la lymphotoxine β a probablement d'autres fonctions indépendantes de la lymphotoxine α.
On a clairement pu établir que la lymphotoxine membranaire favorise le développement des tumeurs : la croissance de tumeurs et des métastases associées est favorisée pour plusieurs types de cancers chez des souris dont l'expression des lymphotoxines α ou β est excessive ; ces études ont cependant fait appel à des souris ayant une déficience totale en lymphotoxine α, ce qui n'a pas permis de distinguer les effets des lymphotoxines solubles et membranaires[4].
Notes et références modifier
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Jeffrey L. Browning, Apinya Ngam-ek, Pornsri Lawton, Janice DeMarinis, Richard Tizard, E. Pingchang Chow, Catherine Hession, Betsy O'Brine-Greco, Susan F. Foley et Carl F. Ware, « Lymphotoxin β, a novel member of the TNF family that forms a heteromeric complex with lymphotoxin on the cell surface », Cell, vol. 72, no 6, , p. 847-856 (PMID 7916655, DOI 10.1016/0092-8674(93)90574-a, lire en ligne)
- (en) J. L. Browning, M. J. Androlewicz et C. F. Ware, « Lymphotoxin and an associated 33-kDa glycoprotein are expressed on the surface of an activated human T cell hybridoma », The Journal of Immunology, vol. 147, no 4, , p. 1230-1237 (PMID 1714477, lire en ligne)
- (en) Kirill V. Korneev, Kamar-Sulu N. Atretkhany, Marina S. Drutskaya, Sergei I. Grivennikova, Dmitry V. Kuprash et Sergei A. Nedospasov, « TLR-signaling and proinflammatory cytokines as drivers of tumorigenesis », Cytokine, vol. 89, , p. 127-135 (PMID 26854213, DOI 10.1016/j.cyto.2016.01.021, lire en ligne)
