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Louise Johnson
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Biographie
Naissance
Décès
Voir et modifier les données sur Wikidata (à 71 ans)
CambridgeVoir et modifier les données sur Wikidata
Nom de naissance
Louise Napier JohnsonVoir et modifier les données sur Wikidata
Nationalité
Formation
Activités
Conjoint
Autres informations
A travaillé pour
Membre de
Directeur de thèse
David Chilton Phillips (en)Voir et modifier les données sur Wikidata
Distinctions
Dame commandeur de l'ordre de l'Empire britannique
Fellow of Bangladesh Academy of Sciences (d)
Novartis Medal and Prize (en) ()Voir et modifier les données sur Wikidata

Louise Napier Johnson (née le et morte le ), est une biochimiste et cristallographe britannique.

Elle a été professeur de biophysique moléculaire à l'université d'Oxford de 1990 à 2007 avant de recevoir le titre de professeur émérite.

BiographieModifier

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Louise Johnson est née le 26 septembre 1940 à South Bank Nursing Home, à Worcester ; c'est la deuxième des trois filles de George Edmund Johnson (1904-1992), courtier en laine servant dans la Royal Air Force, et de son épouse, Elizabeth Minna, née King (1914-1992). La famille vivait à White Cottage, Rushwick , près de Worcester, à l'époque.

ÉducationModifier

Louise Johnson a fréquenté l'école secondaire pour filles de Wimbledon de 1952 à 1959, où les filles ont été encouragées à étudier la science et à poursuivre des carrières utiles. Sa mère avait étudié la biochimie et la physiologie à l'University College de Londres dans les années 1930 et était en faveur de la décision de sa fille de poursuivre une carrière scientifique. Louise est allée à l'University College de Londres en 1959 pour étudier la physique et venant d'une école pour filles, elle a été surprise de se retrouver avec seulement quatre filles dans une classe de 40 étudiants.

Elle a pris la physique théorique comme option de troisième année et a obtenu un diplôme 2.1. Alors qu'elle travaillait à l'Établissement de recherche atomique d'Harwell sur la diffraction des neutrons pendant des vacances, elle a rencontré le Dr Uli Arndt, un scientifique instrumentaliste, qui a travaillé à la Royal Institution de Londres. Elle a été impressionnée par le travail qui s'y accomplit et, en 1962, elle a déménagé à la Royal Institution pour faire un doctorat en biophysique. Son superviseur diplômé était David Chilton Phillips, dont l'équipe travaillait sur la structure cristalline du lysozyme. Sa première tâche était de déterminer la structure d'une molécule de sucre, la N-acétylglucosamine, en utilisant la diffractométrie de rayon X, qu'elle a résolue dans un an. Elle est ensuite passée à l'étude de la liaison du substrat à la protéine lysozyme et faisait partie de l'équipe, qui a découvert la structure de l'enzyme lysozyme ; c'était la troisième structure protéique jamais résolue par cristallographie aux rayons X et la première enzyme. Elle a obtenu son doctorat en 1965[1].

CarrièreModifier

Après son doctorat, Louise Johnson a déménagé au laboratoire de Frederic M. Richards à l'université Yale pour une recherche postdoctorale en 1966. À Yale, elle a travaillé avec Frederic M. Richards et Hal Wyckoff sur la structure cristalline d'une autre enzyme, la ribonucléase, cette quatrième structure protéique a été résolue peu après son départ. Après son année post-doctorale à Yale, elle est retournée au Royaume-Uni en 1967 et a pris le poste de démonstratrice départementale au Département de zoologie de l'université d'Oxford. Le professeur de zoologie, J. W. R. Pringle, considérait la zoologie comme s'étendant des études animales aux études moléculaires, et avait été en partie responsable de l'arrivée de David Chilton Phillips à Oxford en tant que professeur de biophysique moléculaire. Louise Johnson a pu combiner l'enseignement avec la recherche indépendante et a continué son travail sur le lysozyme et de nouvelles études cristallines sur d'autres enzymes. En 1972, elle a reçu des cristaux de glycogène phosphorylase et ce fut le début d'un chapitre important dans sa carrière de recherche. Elle a commencé une analyse cristallographique détaillée des rayons X de la protéine, qui était huit fois plus grande que le lysozyme et beaucoup plus grande que toutes les autres protéines dont les structures avaient été résolues à ce moment-là. En 1973, elle a été nommée chargée de cours à l'université, un poste qui était associé au Somerville College d'Oxford. Elle est devenue membre additionnelle du collège et conférencière Janet Vaughan. Elle était maintenant en mesure d'élargir son équipe d'étudiants diplômés et de chercheurs postdoctoraux. Le travail de phosphorylase se poursuivit et en 1978 l'équipe avait découvert sa structure et était capable de travailler sur ses propriétés de contrôle biologique. Le glycogène phosphorylase trouvé dans le muscle est responsable de la mobilisation du stock d'énergie du glycogène pour fournir du carburant pour soutenir la contraction musculaire. Dans le muscle au repos, l'enzyme est désactivée pour éviter une dégradation inutile du combustible, mais en réponse à des signaux nerveux ou hormonaux, l'enzyme est activée presque simultanément pour générer l'apport d'énergie. Ses recherches visaient à comprendre le fondement moléculaire des propriétés biologiques du contrôle et du mécanisme catalytique. Son équipe a utilisé la source de rayons X brillante produite à la source de rayonnement synchrotron à Daresbury, qui a fourni des données qui n'ont pas pu être obtenues avec la source domestique. Elle était « Professeur David Phillips en Molecular Biophysics » à l'université d'Oxford de 1990 à 2007.

Le laboratoire de Louise Johnson à Oxford a résolu et étudié de nombreuses autres structures protéiques, et elle est déposante sur 100 entrées Protein Data Bank incluant de nombreuses formes de glycogène phosphorylase et de complexes CDK / cycline du cycle cellulaire. Elle a nourri de nombreuses carrières, formant une génération de cristallographes à Oxford qui eux-mêmes forment maintenant les futurs leaders à travers le monde. Avec Tom Blundell, elle a écrit un manuel influent sur la cristallographie des protéines[2]. Elle a été directrice des sciences de la vie chez Diamond Light Source de 2003 à 2008 et membre de Diamond Light Source de 2008 à 2012[3]. Diamond Light Source est l'installation nationale de synchrotron du Royaume-Uni à Harwell (Oxfordshire).

MortModifier

Louise Johnson est décédée le 25 septembre 2012 à Cambridge en Angleterre[4],[5].

Vie privéeModifier

Louise Johnson a épousé en 1968 le physicien théoricien pakistanais Abdus Salam, co-lauréat avec Sheldon Glashow et Steven Weinberg du prix Nobel de physique en 1979 pour leurs travaux sur l'unification électrofaible. Ils ont eu deux enfants : un fils né en 1974 et une fille née en 1982. Le mari de Louise Johnson est décédé en 1996.

PublicationsModifier

  • avec D. C. Phillips : (en) « Crystal Structure of N-Acetylglucosamine », Nature, vol. 588,‎ (lire en ligne).
  • avec H. W. Wyckoff, Karl D. Hardman, N. M. Allewell, Tadashi Inagami et Frederic M. Richards : (en) « The Structure of Ribonuclease-S at 3.5 A Resolution », Journal of Biological Chemistry, vol. 242, no 17,‎ , p. 3984-3988 (lire en ligne).
  • avec D. Barford : (en) « The allosteric transition of glycogen phosphorylase », Nature, vol. 340,‎ , p. 609-616 (lire en ligne).
  • avec T. L. Blundell : (en) Protein crystallography, Academic press, coll. « Molecular biology », , 565 p. (ISBN 0-12-108350-0).
  • avec Dušan Turk : (en) Methods in macromolecular crystallography, IOS Press, coll. « NATO science series. Series I, Life and behavioural sciences », , 207 p. (ISBN 1-586-03080-9).
  • avec Reiko Honda, Edward D Lowe, Elena Dubinina, Vicky Skamnaki, Atlanta Cook et Nick R Brown : (en) « The structure of cyclin E1/CDK2: implications for CDK2 activation and CDK2‐independent roles », The EMBO Journal, vol. 24,‎ , p. 452-463 (lire en ligne).

Distinctions et prixModifier

Louise Johnson a été nommée Dame Commandeur de l'Empire britannique (DBE) en 2003. Elle était une Fellow du Corpus Christi College d'Oxford et une Fellow honoraire du Somerville College d'Oxford[6]. Elle a reçu un certain nombre de diplômes honorifiques, dont :

Elle a été élue membre de la Royal Society (Fellow of the Royal Society) en 1990 ; une membre associée de l'Académie des sciences du tiers monde en 2000 ; une associée étrangère de l'Académie nationale des sciences des États-Unis en 2011.

Notes et référencesModifier

  1. (en) Louise Napier Johnson, An X-ray crystallographic study of N-acetylglucosamine and its relation to lysozyme (thèse de doctorat en cristallographie), Université de Londres, (OCLC 1006071943, lire en ligne)
  2. Blundell et Johnson, Protein crystallography 1976.
  3. Diamond Light Source 2012.
  4. Blundell 2012.
  5. (en) Geoff Watts, « Louise Napier Johnson », The Lancet, vol. 380, no 9854,‎ , p. 1642 (lire en ligne, consulté le 20 janvier 2018).
  6. Université d'Oxford, University of Oxford Calendar 2009–2010, Oxford University Press (ISBN 978-0-1995-6692-1), « Professors Emeritus », p. 203

AnnexesModifier

BibliographieModifier

LivreModifier

ArticlesModifier

  • (en) Tom Blundell, « Dame Louise Johnson obituary », The Guardian,‎ (lire en ligne).
  • (en) Mark Sansom, « Obituary: Louise Johnson (1940–2012) », Nature,‎ , p. 488 (doi).
  • (en) Geoff Watts, « Obituary: Louise Napier Johnson », The Lancet, no 9854,‎ , p. 1642 (doi).

Liens externesModifier