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Glycoprotéine

protéine avec oligosaccharides

Une glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique.

Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH). Les glycophorines sont, parmi bien d'autres, un exemple de glycoprotéines.

Les glycoprotéines ne renferment pas d'acide uronique, ni des esters sulfates dans leur structure. La fraction glucidique peut représenter 5 à 40 % de la molécule.

Exemples de glycoprotéinesModifier

FibronectineModifier

Article détaillé : Fibronectine.

Glycoprotéine composée de 2 sous-unités protéiques reliées par un pont disulfure à leur extrémité C-terminale.

Elle possède différents motifs de liaison :

LaminineModifier

Glycoprotéine de la membrane basale, la laminine est une molécule flexible de 3 chaînes comportant plusieurs domaines :

  • 2 chaînes bêta :
  • 1 chaîne alpha qui fixe les protéoglycanes, les stéroïdes et des récepteurs de la membrane plasmique comme les intégrines et les dystroglycanes.

Elle constitue un support de liaison de plusieurs composants de la matrice, les organise en réseau et régule l'adhérence cellule-matrice.

Voir aussiModifier

Liens externesModifier