Fructose-6-phosphate

D-fructose-6-phosphate
Structure du β-D-fructose-6-phosphate (en bas : projections de Fischer et de Haworth)
Identification
Synonymes	Fru-6-P
No CAS	643-13-0
No ECHA	100.010.360
No CE	211-395-6
PubChem	69507
ChEBI	15946
SMILES	C([C@H]([C@H]([C@@H](C(=O)CO)O)O)O)OP(=O)(O)O PubChem, vue 3D
InChI	InChI : vue 3D InChI=1/C6H13O9P/c7-1-3(8)5(10)6(11)4(9)2-15-16(12,13)14/h4-7,9-11H,1-2H2,(H2,12,13,14)/t4-,5-,6-/m1/s1/f/h12-13H InChIKey : GSXOAOHZAIYLCY-FLKUXRHSDZ Std. InChI : vue 3D InChI=1S/C6H13O9P/c7-1-3(8)5(10)6(11)4(9)2-15-16(12,13)14/h4-7,9-11H,1-2H2,(H2,12,13,14)/t4-,5-,6-/m1/s1 Std. InChIKey : GSXOAOHZAIYLCY-HSUXUTPPSA-N
Propriétés chimiques
Formule	C6H13O9P  [Isomères]
Masse molaire	260,135 8 ± 0,008 4 g/mol C 27,7 %, H 5,04 %, O 55,35 %, P 11,91 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Le fructose-6-phosphate, parfois abrégé en Fru-6-P, est un composé organique qui se rencontre dans un très grand nombre de cellules vivantes sous forme de l'isomère β-D-fructose-6-phosphate. L'essentiel du glucose et du fructose métabolisé par la cellule est converti, à un moment ou à un autre, en fructose-6-phosphate.

Rôle dans la glycolyse

Biosynthèse

	$\rightleftharpoons$
Glc-6-P		Fru-6-P
Glucose-6-phosphate isomérase – EC 5.3.1.9

Le α-D-glucose-6-phosphate produit au cours de la glycolyse est isomérisé en β-D-fructose-6-phosphate par la glucose-6-phosphate isomérase. Cette réaction est réversible, et demeure orientée vers la droite en raison de la concentration en Fru-6-P, maintenue assez faible en raison de sa consommation immédiate par l'étape suivante de la glycolyse.

Dégradation

	+ ATP  →  ADP + H+ +
Fru-6-P		Fru-1,6-BP
Phosphofructokinase-1 – EC 2.7.1.11

Le β-D-fructose-6-phosphate est phosphorylé en β-D-fructose-1,6-bisphosphate (Fru-1,6-BP) par la phosphofructokinase-1 à partir d'une molécule d'ATP, convertie en ADP. Cette consommation d'énergie rend cette étape irréversible, et constitue un point de régulation majeur de la vitesse de la glycolyse. Un cation Mg²⁺ intervient comme cofacteur.

Il existe, essentiellement chez des organismes autres que les animaux, des enzymes différentes capables de phosphoryler le D-fructose-6-phosphate à partir de pyrophosphate inorganique au lieu d'ATP. C'est le cas de la diphosphate fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (PFP), qu'on trouve chez de nombreuses plantes, certaines bactéries, des archées et des protistes. De rares archées possèdent une variante de la phosphofructokinase utilisant, cette fois, de l'ADP et non de l'ATP.