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D-fructose-6-phosphate
Beta-D-fructose-6-phosphate wpmp.png

D-Fructose-6-phosphat.svg       Beta-D-Fructose-6-phosphat.svg
Structure du β-D-fructose-6-phosphate
(en bas : projections de Fischer et de Haworth)
Identification
Synonymes

Fru-6-P

No CAS 643-13-0
No ECHA 100.010.360
No CE 211-395-6
PubChem 69507
ChEBI 15946
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule brute C6H13O9P  [Isomères]
Masse molaire[1] 260,1358 ± 0,0084 g/mol
C 27,7 %, H 5,04 %, O 55,35 %, P 11,91 %,

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Le fructose-6-phosphate, parfois abrégé en Fru-6-P, est un composé organique qui se rencontre dans un très grand nombre de cellules vivantes sous forme de l'isomère β-D-fructose-6-phosphate. L'essentiel du glucose et du fructose métabolisé par la cellule est converti, à un moment ou à un autre, en fructose-6-phosphate.

Sommaire

Rôle dans la glycolyseModifier

Article principal : glycolyse.

BiosynthèseModifier

           
Glc-6-P   Fru-6-P
Glucose-6-phosphate isoméraseEC 5.3.1.9

Le α-D-glucose-6-phosphate produit au cours de la glycolyse est isomérisé en β-D-fructose-6-phosphate par la glucose-6-phosphate isomérase. Cette réaction est réversible, et demeure orientée vers la droite en raison de la concentration en Fru-6-P, maintenue assez faible en raison de sa consommation immédiate par l'étape suivante de la glycolyse.

DégradationModifier

    + ATP  →  ADP + H+ +    
Fru-6-P   Fru-1,6-BP
Phosphofructokinase-1EC 2.7.1.11

Le β-D-fructose-6-phosphate est phosphorylé en β-D-fructose-1,6-bisphosphate (Fru-1,6-BP) par la phosphofructokinase-1 à partir d'une molécule d'ATP, convertie en ADP. Cette consommation d'énergie rend cette étape irréversible, et constitue un point de régulation majeur de la vitesse de la glycolyse. Un cation Mg2+ intervient comme cofacteur.

Il existe, essentiellement chez des organismes autres que les animaux, des enzymes différentes capables de phosphoryler le D-fructose-6-phosphate à partir de pyrophosphate inorganique au lieu d'ATP. C'est le cas de la diphosphate fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (PFP), qu'on trouve chez de nombreuses plantes, certaines bactéries, des archées et des protistes. De rares archées possèdent une variante de la phosphofructokinase utilisant, cette fois, de l'ADP et non de l'ATP.

Notes et référencesModifier

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.