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Ferrochélatase

gène de l'espèce Homo sapiens
Page d'aide sur l'homonymie Pour les articles homonymes, voir Fech.
Ferrochélatase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une ferrochélatase humaine cristallisée (PDB 1HRK[1]).
N° EC EC 4.99.1.1
N° CAS 9012-93-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La ferrochélatase (FECH) est une lyase qui catalyse la huitième et dernière étape de la biosynthèse de l'hème au sein des mitochondrie.

Activité enzymatiqueModifier

Cette enzyme membranaire, d'une masse moléculaire d'environ 86 kDa, est un homodimère, chaque monomère contenant un centre [2Fe-2S][1]. Elle est constituée de 423 acides aminés[2] et permet de convertir la protoporphyrine IX en hème b en catalysant la réaction :

protoporphyrine + Fe2+     hème b + 2 H+.

Caractéristique du gèneModifier

Chez l'humain, le gène encodant cette protéine est situé sur le 18e chromosome[3] et comporte douze exons. Les mutations sur ce gène sont impliquées dans la protoporphyrie érythropoïétique.

En MédecineModifier

La mutation du gène provoque la protoporphyrie érythropoïétique.

Notes et référencesModifier

  1. a et b (en) Chia-Kuei Wu, Harry A. Dailey, John P. Rose, Amy Burden, Vera M. Sellers et Bi-Cheng Wang, « The 2.0 Å structure of human ferrochelatase, the terminal enzyme of heme biosynthesis », Nature Structural Biology, vol. 8, no 2,‎ , p. 156-160 (PMID 11175906, DOI 10.1038/84152, lire en ligne)
  2. (en) « ferrochelatase [Homo sapiens] », sur NCBI (consulté le 13 avril 2015)
  3. (en) « FECH ferrochelatase [ Homo sapiens (human) ] », sur NCBI, (consulté le 13 avril 2015).