Disulfure de glutathion

composé chimique

Disulfure de glutathion

Structure du disulfure de glutathion
Identification
Nom UICPA (2S,2’S)-5,5’-[disulfanediylbis({(2R)-
3-[(carboxyméthyl)amino]-3-oxopropane-1,2-diyl}imino)]bis(acide 2-amino-5-oxopentanoïque)
Synonymes

GSSG, glutathion oxydé

No CAS 27025-41-8
No ECHA 100.043.777
No CE 248-170-7
PubChem 65359
ChEBI 17858
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule C20H32N6O12S2  [Isomères]
Masse molaire[1] 612,631 ± 0,033 g/mol
C 39,21 %, H 5,26 %, N 13,72 %, O 31,34 %, S 10,47 %,

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Le disulfure de glutathion (GSSG) est un dimère de molécules de glutathion unies par un pont disulfure[2].

Dans les cellules vivantes, le disulfure de glutathion est réduit en deux molécules de glutathion à l'aide du NADPH, coenzyme réductrice de la glutathion réductase[3]. Des enzymes à l'action antioxydante telles que la glutathion peroxydase et les peroxyrédoxines produisent du disulfure de glutathion en réduisant les peroxydes tels que le peroxyde d'hydrogène H2O2 et les hydroperoxydes organiques[4] :

2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H2O.

D'autres enzymes, telles que les glutarédoxines, produisent du disulfure de glutathion par échange thiol-disulfure avec des ponts disulfures de protéines ou d'autres composés à plus faible poids moléculaire tels que le disulfure de coenzyme A et l'acide déshydroascorbique[5] :

2 GSH + R-S-S-R → GSSG + 2 RSH.

Notes et références modifier

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en) A. Meister et M. E. Anderson, « Glutathione », Annual Review of Biochemistry, vol. 52,‎ , p. 711-760 (PMID 6137189, DOI 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431, lire en ligne)
  3. (en) S. M. Deneke et B. L. Fanburg, « Regulation of cellular glutathione », American Journal of Physiology, vol. 257, no 4 Pt 1,‎ , L163-L173 (PMID 2572174, lire en ligne)
  4. (en) Alton Meister, « Glutathione metabolism and its selective modification », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, no 33,‎ , p. 17205-17208 (PMID 3053703, lire en ligne)
  5. (en) A. Holmgren, C. Johansson, C. Berndt, M.E. Lönn, C. Hudemann et C. H. Lillig, « Thiol redox control via thioredoxin and glutaredoxin systems », Biochemical Society Transactions, vol. 33, no Pt 6,‎ , p. 1375-1377 (PMID 16246122, DOI 10.1042/BST20051375, www.researchgate.net/publication/7520814_Thiol_redox_control_via_thioredoxin_and_glutaredoxin_systems/file/d912f50d179d273819.pdf)