Diacylglycérol kinase

Diacylglycérol kinase
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Structure d'une DAGK de Staphylococcus aureus (PDB 2QVL).
N° EC EC 2.7.1.107
N° CAS 60382-71-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

La diacylglycérol kinase (DAGK ou DGK) est une famille de transférases qui catalysent la conversion de diglycérides (diacylglycérols, ou DAG) en acides phosphatidiques (PA) en utilisant l'ATP comme source de phosphate.

Dans les cellules non activées par la voie métabolique de l'inositol phosphate, cette enzyme est faiblement active, de sorte que les diglycérides peuvent être utilisés pour former des phosphoglycérides, tandis qu'elle est sensiblement plus active dans les cellules activées, ce qui conduit à la formation d'acides phosphatidiques au lieu de phosphoglycérides.

On pense que ces deux types de lipides ont chacun leurs cibles spécifiques dans le cadre d'une signalisation lipidique distincte, de sorte que l'activation ou non de la diacylglycérol kinase joue un rôle de commutateur biochimique entre deux modes métaboliques différents[1].

Chez les bactéries, la diacylglycérol kinase est une petite protéine membranaire (de 13 à 15 kDa) qui posséderait trois domaines trans-membranaires[2].

La région inchangée est une zone de 12 résidus d'acides aminés situés dans une boucle cytoplasmique entre les 2e et 3e domaines trans-membranaires. Certaines bactéries à Gram positif possèdent une diacylglycérol kinase soluble capable de réintroduire les diglycérides dans la lipogenèse ; les diglycérides s'accumulent dans ces bactéries à la suite du transfert de groupes glycérol-3-phosphate de phosphatidylglycérols à l'acide lipotéichoïque[3].

Notes et références modifier

  1. (en) Isabel MÉRIDA, Antonia ÁVILA-FLORES et Ernesto MERINO, « Diacylglycerol kinases: at the hub of cell signalling », Biochemical Journal, vol. 409,‎ , p. 1-18 (lire en ligne) DOI 10.1042/BJ20071040 PMID 18062770
  2. (en) R. L. Smith, J. F. O'Toole, M. E. Maguire et C. R. Sanders, « Membrane topology of Escherichia coli diacylglycerol kinase », Journal of bacteriology, vol. 176, no 17,‎ , p. 5459-5465 (lire en ligne) PMID 8071224
  3. (en) Darcie J. Miller, Agoston Jerga, Charles O. Rock et Stephen W. White, « Analysis of the Staphylococcus aureus DgkB Structure Reveals a Common Catalytic Mechanism for the Soluble Diacylglycerol Kinases », Structure, vol. 16, no 7,‎ , p. 1036-1046 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.str.2008.03.019 PMID 18611377