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La chymosine (ou rennine) (ne pas confondre avec rénine) est une enzyme de la catégorie des peptidases. Les coupures protéolytiques qu'elle occasionne impliquent l'utilisation d'une molécule d'eau, ce qui permet de classer l'enzyme parmi les hydrolases, plus précisément parmi les endopeptidases (EC 3.4.23.4). On la trouve dans le suc gastrique des nouveau-nés, notamment des jeunes bovins[1].

Sommaire

Activité de l'enzymeModifier

C'est une hydrolase spécifique de la caséine. Elle clive la liaison Phe(105)–Met(106), donc entre une phénylalanine et une méthionine, de la caséine κ, et la liaison 23-24 (donc entre deux phénylalanines) de la caséine αS1. Son activité optimale se situe à 55 °C et à pH acide (3,5-4).

UtilisationModifier

Pour fabriquer les fromages, on ajoute au lait de la présure de veau qui contient cette enzyme. Celle-ci hydrolyse la caséine kappa, la coupant ainsi en deux. On obtient d'une part le CMP (Caseino-Macro-Peptide) hydrophile et soluble, diffusé à l'extérieur de la micelle de caséines ; d'autre part la PCK (para caséine kappa) hydrophobe, qui, elle, reste à l'intérieur. L'ajout de chymosine et son action sur la caséine κ permet la déstabilisation des micelles de caséine du lait qui coagulent alors en présence d'ions calcium pour donner un bloc de lait solide, le caillé, et du lactoserum. Il est à noter que la chymosine peut aussi être produite à grande échelle en copiant le gène de la chymosine de cellules du veau pour être utilisé aujourd'hui dans la fabrication d'un grand nombre de fromage ; c'est l'une des premières utilisations de l'ingéniérie génétique dans la chaîne alimentaire qui remonte aux années 1990. La chymosine produite est équivalente à celle produite par les cellules de l'estomac du veau car la méthodologie est basée sur le même code d'instructions de l'ADN pour la synthèse de la chymosine.

RéférencesModifier

AnnexesModifier