Catalase
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Structure d'une catalase d'érythrocyte humain (PDB 1DGB)
Caractéristiques générales
Symbole CAT
N° EC 1.11.1.6
Homo sapiens
Locus 11p13
Masse moléculaire 59 756 Da[1]
Nombre de résidus 527 acides aminés[1]
HUGO 1516
OMIM 115500
UniProt P04040
RefSeq (ARNm) NM_001752.3
RefSeq (protéine) NP_001743.1
Ensembl ENSG00000121691
PDB 1DGB, 1DGF, 1DGG, 1DGH, 1F4J, 1QQW

GENATLASGeneTestsGoPubmedHCOPH-InvDBTreefamVega

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Une catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :

2 H2O2O2 + 2 H2O.

Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 résidus d'acides aminés, comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer de l'hème réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupe Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E ;
H2O2 + O=Fe(IV)-E → H2O + O2 + Fe(III)-E.

Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à-dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.

On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.

Usage en microbiologieModifier

Cette enzyme est utilisée en bactériologie systématique pour l'identification des bactéries. Il s'agit de mettre en contact une colonie de la bactérie à étudier en présence d'eau oxygénée (à 10 volumes). Une effervescence (dû à un dégagement de dioxygène) signe la présence d'une catalase.

Du fait de la production de dioxygène par la catalase, elle est absente chez les bactéries anaérobies strictes. La plupart des bactéries à Gram négatif possèdent une catalase (catalase +). La recherche de la catalase sur ce type de bactéries ne présente donc aucun intérêt, sauf un sérovar de Shigella dysenteriae. Pour les bactéries à Gram positif, la recherche de cette enzyme permet de différencier :

TechniqueModifier

  • Sur une lame de verre propre, déposer une goutte de H2O2, puis la mettre en contact avec une colonie isolée, prélevée directement avec une pipette pasteur boutonnée ou une anse plastique à usage unique. Il ne faut pas utiliser une anse en métal car elle serait alors oxydante :
    • Si des bulles se forment, la bactérie possède la catalase.
    • Si rien n'est observable, la bactérie ne possède pas l'enzyme.

Contrairement au test oxydase, le test catalase peut tout à fait être réalisé avec une anse de platine. Il est déconseillé de faire ce test à partir d'un bouillon de culture ensemencé, car le résultat est moins net. En cas de doute sur le résultat, recommencer avec une plus grosse colonie. Il est ensuite possible, en combinant les résultats avec ceux d'autres tests (Gram+, Gram-), de faire des hypothèses sur le type de bactérie.

Rôle du test « catalase » dans l'identification d'une espèceModifier

Ce test est important pour la première orientation dans l'identification d'une souche pure bactérienne.

Pour effectuer l'identification complète d'une bactérie il faut connaître le type respiratoire. Les bactéries Gram + possèdent pour la plupart un type respiratoire aéro-anaérobie facultatif, sauf le genre Micrococcus (type aérobie strict).

Il faudra donc poursuivre l'identification de la souche par l'ensemencement de milieux : sélectifs, hostiles, ou faisant partie de la batterie de test prévue pour la différenciation des genres et l'identification de la bactérie, comme la recherche de la voie d'attaque du glucose.

Marqueur biochimiqueModifier

La catalase « CAT » est un marqueur biochimique de la défense contre des antioxydants. Elle joue un rôle dans la détoxication d'organismes contaminés par des métaux lourds, notamment étudié chez la moule pour le cuivre, le cadmium et le plomb par exemple, pour lesquels on a montré une corrélation positive entre l'activité CAT et le degré de pollution du milieu par ces métaux[2]. Ces derniers s'accumulent chez la moule proportionnellement à la concentration environnementale, induisant une augmentation des excrétions azotées et phosphorées et du relargage, remarquable, de métaux bioaccumulés[2]. Ce processus améliore la protection antioxydante de moules déjà exposées aux métaux. Plus la moule est contaminée par des métaux toxiques, plus son activité CAT est élevée, et inversement, une décontamination des moules se traduit par une diminution de l'activité CAT. La catalase peut donc être utilisée comme biomarqueur de défense antioxydant et bioindicateur « sensible, rapide et efficace » de la qualité et de la santé d'un environnement aquatique[2].

Notes et référencesModifier

  1. a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. a b et c Kamel Boudjema, Étude des biomarqueurs de la bioaccumulation des métaux traces (cuivre, cadmium et plomb) chez la moule Perna perna Born (1780) exposée à une toxification aigüe (mémoire de magister), (lire en ligne).

AnnexesModifier

Articles connexesModifier

Liens externesModifier