Arginase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Mn2+ |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'arginase est une hydrolase qui catalyse la réaction :
- L-arginine + H2O L-ornithine + urée.
Cette enzyme intervient dans le cycle de l'urée.
Structure modifier
Il s'agit d'une métalloenzyme à base de manganèse. Il existe deux isoforme, l'arginase-1 et l'arginase-2. L'arginase-1 est essentiellement hépatique. L'arginase-2 est une enzyme mitochondriale et est retrouvée dans plusieurs organes[2].
Action modifier
Outre son intervention dans le cycle de l'urée, elle intervient indirectement dans la synthèse du monoxyde d'azote (NO), l'arginine étant le substrat des deux réactions : en captant cet acide aminé, elle n'alimente plus l'oxyde nitrique synthase dépendant de cette dernière et diminue la synthèse du NO[2]. le NO étant un vasodilatateur synthétisée par la paroi des vaisseaux, l'arginase pourrait ainsi intervenir dans la vaso-réactivité (dysfonction endothéliale).
Régulation modifier
Elle est activée par les LDL oxydées[3], en cas de diabète[4] et par l'hypoxie[5].
Notes et références modifier
- (en) Luigi Di Costanzo, Michael E. Pique et David W. Christianson, « Crystal Structure of Human Arginase I Complexed with Thiosemicarbazide Reveals an Unusual Thiocarbonyl μ-Sulfide Ligand in the Binuclear Manganese Cluster », Journal of the American Chemical Society, vol. 129, no 20, , p. 6388-6389 (PMID 17469833, PMCID 2593847, DOI 10.1021/ja071567j, lire en ligne)
- Pernow J, Jung C, Arginase as a potential target in the treatment of cardiovascular disease: reversal of arginine steal?, Cardiovasc Res, 2013;98:334-343
- Ryoo S, Lemmon CA, Soucy KG et al. Oxidized low-density lipoprotein-dependent endothelial arginase II activation contributes to impaired nitric oxide signaling, Circ Res, 2006;99:951-960
- Romero MJ, Platt DH, Tawfik HE et al. Diabetes-induced coronary vascular dysfunction involves increased arginase activity, Circ Res, 2008;102:95-102
- Chen B, Calvert AE, Cui H, Nelin LD, Hypoxia promotes human pulmonary artery smooth muscle cell proliferation through induction of arginase, Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 2009;297:L1151-L1159
