Phospholipase D

Données clés
N° EC	EC 3.1.4.4
N° CAS	9001-87-0

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Les phospholipases D (PLD) sont des hydrolases associées aux membranes qui catalysent l'hydrolyse des phospholipides, et particulièrement de la phosphatidylcholine, pour générer de la choline et de l'acide phosphatidique^[1]. Les mammifères possèdent six isoformes de PLD, notés PLD1 à PLD6. Les PLD1 et PLD2 sont catalytiquement actives, et ce sont les isoformes les mieux décrites à ce jour. Les PLD3, PLD4 et PLD5 ne semblent pas avoir d'activité catalytique et leur fonction est encore discutée. La PLD6 fonctionne en dimère et hydrolyse la cardiolipine mitochondriale. La PLD aurait un rôle important dans de nombreux processus physiologiques : le mûrissement des fruits^[2], le trafic membranaire, la régulation du cytosquelette d'actine, le trafic vésiculaire et la migration cellulaire. Les PLD1 et PLD2 seraient particulièrement impliquées dans le cancer^[3]^,^[4].

	+ H₂O $\rightleftharpoons$		+
Phosphatidylcholine		Acide phosphatidique		Choline

Les autres types de phospholipases sont la phospholipase A₁, la phospholipase A₂, la phospholipase B et la phospholipase C.

Zones de clivage des différentes classes de phospholipases :
- PLA1 : phospholipase A₁,
- PLA2 : phospholipase A₂,
- PLC : phospholipase C,
- PLD : phospholipase D.

Notes et références modifier

↑ (en) Paige E. Selvy, Robert R. Lavieri, Craig W. Lindsley et H. Alex Brown, « Phospholipase D: Enzymology, Functionality, and Chemical Modulation », Chemical Reviews, vol. 111, n^o 10,‎ 12 octobre 2011, p. 6064–6119 (ISSN 0009-2665 et 1520-6890, PMID 21936578, PMCID PMC3233269, DOI 10.1021/cr200296t, lire en ligne, consulté le 1^er novembre 2018)
↑ (en) Walid El Kayal, Gopinadhan Paliyath, J Alan Sullivan & Jayasankar Subramanian, « Phospholipase D inhibition by hexanal is associated with calcium signal transduction events in raspberry », Horticulture Research, vol. 4, n^o 17042,‎ 2017 (DOI 10.1038/hortres.2017.42).
↑ (en) H. Alex Brown, Paul G. Thomas et Craig W. Lindsley, « Targeting phospholipase D in cancer, infection and neurodegenerative disorders », Nature Reviews Drug Discovery, vol. 16, n^o 5,‎ 17 février 2017, p. 351–367 (ISSN 1474-1776 et 1474-1784, PMID 28209987, PMCID PMC6040825, DOI 10.1038/nrd.2016.252, lire en ligne, consulté le 1^er novembre 2018)
↑ (en) Ronald C. Bruntz, Craig W. Lindsley et H. Alex Brown, « Phospholipase D Signaling Pathways and Phosphatidic Acid as Therapeutic Targets in Cancer », Pharmacological Reviews, vol. 66, n^o 4,‎ 1^er octobre 2014, p. 1033–1079 (ISSN 0031-6997 et 1521-0081, PMID 25244928, PMCID PMC4180337, DOI 10.1124/pr.114.009217, lire en ligne, consulté le 1^er novembre 2018)

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[1] (en) Paige E. Selvy, Robert R. Lavieri, Craig W. Lindsley et H. Alex Brown, « Phospholipase D: Enzymology, Functionality, and Chemical Modulation », Chemical Reviews, vol. 111, n^o 10,‎ 12 octobre 2011, p. 6064–6119 (ISSN 0009-2665 et 1520-6890, PMID 21936578, PMCID PMC3233269, DOI 10.1021/cr200296t, lire en ligne, consulté le 1^er novembre 2018)

[2] (en) Walid El Kayal, Gopinadhan Paliyath, J Alan Sullivan & Jayasankar Subramanian, « Phospholipase D inhibition by hexanal is associated with calcium signal transduction events in raspberry », Horticulture Research, vol. 4, n^o 17042,‎ 2017 (DOI 10.1038/hortres.2017.42).

[3] (en) H. Alex Brown, Paul G. Thomas et Craig W. Lindsley, « Targeting phospholipase D in cancer, infection and neurodegenerative disorders », Nature Reviews Drug Discovery, vol. 16, n^o 5,‎ 17 février 2017, p. 351–367 (ISSN 1474-1776 et 1474-1784, PMID 28209987, PMCID PMC6040825, DOI 10.1038/nrd.2016.252, lire en ligne, consulté le 1^er novembre 2018)

[4] (en) Ronald C. Bruntz, Craig W. Lindsley et H. Alex Brown, « Phospholipase D Signaling Pathways and Phosphatidic Acid as Therapeutic Targets in Cancer », Pharmacological Reviews, vol. 66, n^o 4,‎ 1^er octobre 2014, p. 1033–1079 (ISSN 0031-6997 et 1521-0081, PMID 25244928, PMCID PMC4180337, DOI 10.1124/pr.114.009217, lire en ligne, consulté le 1^er novembre 2018)

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