NAD+ glycohydrolase
La NAD+ glycohydrolase est une glycoside hydrolase qui catalyse la réaction :
NAD+ glycohydrolase
Structure d'une protéine BST1 (en) humaine, possédant une activité NAD+ glycohydrolase (PDB 1ISF[1])
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
- NAD+ + H2O ADP-D-ribose + nicotinamide.
Cette enzyme catalyse l'hydrolyse du NAD+ sans former d'ADP-ribose cyclique, ce qui la distingue de l'ADP-ribosyle cyclase.
La NAD+ glycohydrolase de Streptococcus pyogenes (streptocoque A) intervient dans la pathogenèse de maladies telles que la fasciite nécrosante[2],[3],[4] (syndrome du choc toxique streptococcique). L'enzyme du venin de Deinagkistrodon acutus (vipère des cent pas) porte également une activité enzymatique apyrase[5] (EC ).
Cette enzyme porte plusieurs noms d'usage, souvent ambigus, tels que NADase (ambigu), NAD hydrolase (ambigu), NAD nucléosidase (ambigu) et NGA (nom d'un gène).
Notes et références
modifier- (en) Sumie Yamamoto-Katayama, Mariko Ariyoshi, Katsuhiko Ishihara, Toshio Hirano, Hisato Jingami et Kosuke Morikawa, « Crystallographic studies on human BST-1/CD157 with ADP-ribosyl cyclase and NAD glycohydrolase activities », Journal of Molecular Biology, vol. 316, no 3, , p. 711-723 (PMID 11866528, DOI 10.1006/jmbi.2001.5386, lire en ligne)
- (en) Joydeep Ghosh, Patricia J. Anderson, Sukantha Chandrasekaran et Michael G. Caparon, « Characterization of Streptococcus pyogenes β-NAD+ glycohydrolase: re-evaluation of enzymatic properties associated with pathogenesis. », The Journal of Biological Chemistry, vol. 285, no 8, , p. 5683-5694 (PMID 20018886, PMCID 2820796, DOI 10.1074/jbc.M109.070300, lire en ligne)
- (en) Craig L. Smith, Joydeep Ghosh, Jennifer Stine Elam, Jerome S. Pinkner, Scott J. Hultgren, Michael G. Caparon, Tom Ellenberger, « Structural Basis of Streptococcus pyogenes Immunity to Its NAD+ Glycohydrolase Toxin », Structure, vol. 19, no 2, , p. 192-202 (PMID 21300288, PMCID 3056158, DOI 10.1016/j.str.2010.12.013, lire en ligne)
- (en) P. S. Grushoff, S. Shany et A. W. Bernheimer, « Purification and properties of streptococcal nicotinamide adenine dinucleotide glycohydrolase », Journal of Bacteriology, vol. 122, no 2, , p. 599-605 (PMID 236282, PMCID 246097, lire en ligne)
- (en) Liyun Zhang, Xiaolong Xu, Zhaofeng Luo, Dengke Shen et Hao Wu, « Identification of an unusual AT(D)Pase-like activity in multifunctional NAD glycohydrolase from the venom of Agkistrodon acutus », Biochimie, vol. 91, no 2, , p. 240(251 (PMID 18952139, DOI 10.1016/j.biochi.2008.09.003, lire en ligne)
