Mucine
Une mucine ou mucigène[1] est une protéine de haut poids moléculaire fortement glycosylée et entrant dans la composition de nombreux mucus recouvrant les cellules en contact avec le milieu extérieur. Les propriétés lubrifiantes de cette glycoprotéine interviennent dans la protection des épithéliums contre toutes sortes d’agressions d’origine endogène ou exogène (sucs digestifs, microorganismes, polluants, toxines). Certaines mucines sont liées aux membranes cellulaires à cause de la présence d'un domaine hydrophobe autour de la membrane qui favorise la rétention dans la membrane plasmique, les autres sont sécrétées sur des surfaces muqueuses et, chez les mammifères ou d'autres animaux, dans la salive (sialomucines).
Les mucines sécrétées sur des surfaces muqueuses et dans la salive modifier
Elles ont des fonctions importantes de protection des épithéliums des voies aériennes et digestives.
Les gènes des mucines encodent les monomères des mucines qui sont synthétisés sous forme de noyaux d'apomucine en forme de bâtonnets qui sont modifiés par une glycosylation post-transcriptionnelle exceptionnellement abondante. Deux régions bien distinctes sont trouvées sur les mucines matures :
- les régions terminales (amino- et carboxy-) sont très légèrement glycosylées, mais riches en cystéine, qui sont probablement impliquées dans l'établissement de ponts disulfure au sein des monomères et entre les monomères ;
- une grande région centrale formée de multiples répétitions en tandem de séquences de 10 à 80 résidus d'acides aminés, dont un grand nombre – jusqu'à la moitié – sont des sérines ou des thréonines. Cette zone finit par se saturer de centaines d'oligosaccharides à liaison O. Des oligosaccharides à liaison N sont également présents dans les mucines, mais en bien plus faible proportion.
L'« enrobage sucré » dense des mucines leur donne un considérable pouvoir hygroscopique et les rend de plus résistants à la protéolyse, ce qui peut être important pour maintenir les barrières muqueuses.
Gènes modifier
Depuis 1987, au moins 21 gènes sont impliqués dans leur production chez l'être humain : MUC1, MUC2, MUC3A, MUC3B, MUC4, MUC5AC, MUC5B, MUC6, MUC7, MUC8, MUC12, MUC13, MUC15, MUC16, MUC17, MUC19, MUC20 et MUC21. Ces gènes codant des glycoprotéines qui possèdent le plus souvent un domaine peptidique de type mucin-like, riche en proline, thréonine et sérine, et organisé en répétitions en tandem de motifs élémentaires plus ou moins conservés. Cette terminologie tend donc à faire perdre toute signification fonctionnelle au terme mucine[2].
Chez la méduse modifier
Les méduses sécrètent une quantité importante de mucine (0,1 % du poids humide, soit 3 % du poids sec), dans tous leurs organes et dans la peau, probablement pour la régénérer et la défendre contre les prédateurs et les organismes opportunistes qui pourraient s'y fixer. Une mucine de méduse dite « qniumucine » peut être extraite par purification et lyophilisation.
Significations cliniques modifier
Une augmentation de la production de mucine se produit dans de nombreux adénocarcinomes, y compris les cancers du pancréas, du poumon, du sein, de l'ovaire, du côlon et d'autres tissus. Les mucines sont également surexprimées dans les maladies pulmonaires telles que l'asthme, la bronchite, la bronchopneumopathie chronique obstructive (BPCO) ou la mucoviscidose. Deux membranes mucines, MUC1 et MUC4, ont été largement étudiées par rapport à leur implication pathologique dans le processus de la maladie[3],[4],[5]. Les mucines sont suspectées d'être de possibles marqueurs diagnostiques pour les tumeurs malignes et les autres processus de la maladie dans laquelle elles sont le plus souvent sur- ou mal exprimées.
Des dépôts anormaux de mucine sont responsables des indurations de l'œdème facial constatés dans des cas d'hypothyroïdie non-traitées. Cet œdème est aussi présent dans la zone prétibiale[6].
Applications modifier
La mucine est un émulsifiant. On l'utilise dans le domaine des cosmétiques et en médecine et pharmacie.
Certains individus présentent un déficit en mucine, qu'on compensait par apport de mucine bovine ou ovine jusqu'à l'arrivée de la maladie de la vache folle qui a motivé une interdiction de vente de ces produits. En 2007, des chercheurs de l'Université Tōkai ont isolé la qniumucine (mucine extraite de méduses géantes) qui pourrait remplacer ce médicament si elle passe avec succès les tests cliniques d'innocuité pour l'organisme humain[7].
Notes et références modifier
- « isto.ucl.ac.be/safe/epitgld1.h… »(Archive.org • Wikiwix • Archive.is • Google • Que faire ?).
- Nicole Porchet, Jean-Pierre Aubert, « Les gènes MUC Mucin or not mucin ? That is the question », M/S : médecine sciences, vol. 20, no 5, , p. 569 (lire en ligne).
- (en) Ajay P. Singh, Nicolas Moniaux, Subhash C. Chauhan, Jane L. Meza et Surinder K. Batra, « Inhibition of MUC4 expression suppresses pancreatic tumor cell growth and metastasis », Cancer Research, vol. 64, no 2, , p. 622–30 (PMID 14744777, DOI 10.1158/0008-5472.CAN-03-2636).
- (en) Ajay P. Singh, Subhash C. Chauhan, Sangeeta Bafna, Sonny L. Johansson, Lynette M. Smith, Nicolas Moniaux, Ming‐Fong Lin et Surinder K. Batra, « Aberrant expression of transmembrane mucins, MUC1 and MUC4, in human prostate carcinomas », The Prostate, vol. 66, no 4, , p. 421–9 (PMID 16302265, DOI 10.1002/pros.20372).
- (en) Ajay P. Singh, Pallavi Chaturvedi et Surinder K. Batra, « Emerging roles of MUC4 in cancer: a novel target for diagnosis and therapy », Cancer Research, vol. 67, no 2, , p. 433–6 (PMID 17234748, DOI 10.1158/0008-5472.CAN-06-3114).
- Hanberg, Allen "Medical Surgical Nursing: clinical management for positive outcomes" Black and Hawk (Eds.). ElSevier 2009.
- Kiminori USHIDA, article du "Journal of Natural Products" du 14 juin 2007 (DOI 10.1021/np060341b), repris par Asahi Shimbun (2 juin 2007) et Science (2 juillet 2007), repris par une brève ADIT (brève n°43551)
