Lipoyle synthase
Une lipoyle synthase, souvent écrite lipoyl synthase par anglicisme, est une transférase qui catalyse la réaction[1],[2] :
Lipoyle synthase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | [2Fe-2S] |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
- N6-(octanoyl)lysine–protéine + 2 soufre-[transporteur de soufre] + 2 S-adénosyl-L-méthionine + 2 [2Fe-2S] réduit N6-(lipoyl)lysine–protéine + 2 [transporteur de soufre] + 2 L-méthionine + 2 5’-désoxyadénosine + 2 [2Fe-2S] oxydé.
Cette enzyme intervient dans la biosynthèse de l'acide lipoïque à partir de l'acide octanoïque en faisant intervenir un transporteur de soufre et le centre fer-soufre d'une thiorédoxine à l'aide d'un mécanisme radicalaire à S-adénosyl-L-méthionine[3].
Notes et références modifier
- (en) J. Richard Miller, Robert W. Busby, Sean W. Jordan, Jennifer Cheek, Timothy F. Henshaw, Gary W. Ashley, Joan B. Broderick, John E. Cronan, Jr. et Michael A. Marletta, « Escherichia coli LipA Is a Lipoyl Synthase: In Vitro Biosynthesis of Lipoylated Pyruvate Dehydrogenase Complex from Octanoyl-Acyl Carrier Protein », Biochemistry, vol. 39, no 49, , p. 15166-15178 (PMID 11106496, DOI 10.1021/bi002060n, lire en ligne)
- (en) Robert M. Cicchillo et Squire J. Booker, « Mechanistic Investigations of Lipoic Acid Biosynthesis in Escherichia coli: Both Sulfur Atoms in Lipoic Acid are Contributed by the Same Lipoyl Synthase Polypeptide », Journal of The American Chemical Society, vol. 127, no 9, , p. 2860-2861 (PMID 15740115, DOI 10.1021/ja042428u, lire en ligne)
- (en) Robert M. Cicchillo, David F. Iwig, A. Daniel Jones, Natasha M. Nesbitt, Camelia Baleanu-Gogonea, Matthew G. Souder, Loretta Tu et Squire J. Booker, « Lipoyl Synthase Requires Two Equivalents of S-Adenosyl-L-methionine To Synthesize One Equivalent of Lipoic Acid », Biochemistry, vol. 43, no 21, , p. 6378-6386 (PMID 15157071, DOI 10.1021/bi049528x, lire en ligne)
