Lipoate-protéine ligase

Une lipoate-protéine ligase est une ligase qui catalyse la réaction[1] :

ATP + (R)-lipoate + L-lysineprotéine    N6-(lipoyl)lysineprotéine + AMP + pyrophosphate (réaction globale[2]) :

Cette enzyme utilise le cation de magnésium Mg2+ comme cofacteur. Elle intervient dans la voie de sauvetage de l'acide lipoïque en permettant la lipoylation de certaines enzymes en présence d'acide lipoïque libre[3].

Notes et références modifier

  1. (en) D. E. Green, T. W. Morris, J. Green, J. E. Cronan Jr et J. R. Guest, « Purification and properties of the lipoate protein ligase of Escherichia coli », Biochemical Journal, vol. 309, no 3,‎ , p. 853-862 (PMID 7639702, PMCID 1135710, DOI 10.1042/bj3090853, lire en ligne)
  2. (en) T. W. Morris, K. E. Reed et J. E. Cronan Jr, « Identification of the gene encoding lipoate-protein ligase A of Escherichia coli. Molecular cloning and characterization of the lplA gene and gene product », The Journal of Biological Chemistry, vol. 269, no 23,‎ , p. 16091-16100 (PMID 8206909, lire en ligne)
  3. (en) Richard N. Perham, « Swinging Arms and Swinging Domains in Multifunctional Enzymes: Catalytic Machines for Multistep Reactions », Annual Review of Biochemistry, vol. 69,‎ , p. 961-1004 (PMID 10966480, DOI 10.1146/annurev.biochem.69.1.961, lire en ligne)