Lécithine-cholestérol acyltransférase

enzyme

La lécithine-cholestérol acyltransférase (LCAT) est une enzyme de type acyltransférase. Elle permet le transfert d'un acide gras à partir de la lécithine (phosphatidylcholine) sur le cholestérol dans le cadre de la formation des stérides. Son gène est LCAT situé sur le chromosome 16 humain.

LCAT
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants
AliasesLCAT
IDs externesOMIM: 606967 MGI: 96755 HomoloGene: 68042 GeneCards: LCAT
Wikidata
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Rôle modifier

Synthétisée dans le foie, elle se localise sur les HDL notamment les pré-bêta HDL et ne peut fonctionner qu'en présence d'un cofacteur qui est l'ApoA1.

Elle va utiliser les phospholipides pour estérifier le cholestérol libre afin de donner une lipophospholipide (LPL), il s'agit d'une transestérification plasmatique du cholestérol.

C'est ainsi grâce à ce processus que le pré-bêta HDL discoïdale se transforme en HDL3 sphérique qui donnera à son tour un HDL2. On a donc la création d'un véritable "gradient" de cholestérol libre entre la cellule et l'accepteur.

     +                     +     
Lécithine   Cholestérol   Lysolécithine   Ester de cholestérol (stéride)
Lécithine-cholestérol acyltransféraseEC 2.3.1.43

En médecine modifier

Il existe plusieurs mutations du gène LCAT entraînant une inactivation plus ou moins complète de l'enzyme[5], avec un taux sanguin abaissé en HDL-cholestérol, et des tableaux plus ou moins sévères, souvent caractérisés par un athérome précoce[6] mais pas toujours[7].

Notes et références modifier

  1. a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000213398 - Ensembl, May 2017
  2. a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000035237 - Ensembl, May 2017
  3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. Kuivenhoven JA, Pritchard H, Hill J, Frohlich J, Assmann G, Kastelein J, The molecular pathology of lecithin:cholesterol acyltransferase (LCAT) deficiency syndromes, J Lipid Res, 1997;38:191–205
  6. Hovingh GK, Hutten BA, Holleboom AG et al. Compromised LCAT function is associated with increased atherosclerosis, Circulation, 2005;112:879–884
  7. Calabresi L, Baldassarre D, Castelnuovo S et al. Functional lecithin: cholesterol acyltransferase is not required for efficient atheroprotection in humans, Circulation, 2009;120:628–635